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كيف تفتح مخبر لطلاب cqa

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désolée mais le lien ne marche pas , je suis très intéressée… aidez moi SVP

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baraka allaho fik , on attend … merciiiiii

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le système immunitaire

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Tout sur la PCR/ 4ème CQA BMGG

la PCR
La «Polymerase Chain Reaction» ou PCR (ou encore ACP pour Amplification en Chaîne par Polymérase), est une technique de réplication ciblée in vitro.

Elle permet d’obtenir, à partir d’un échantillon complexe et peu abondant, d’importantes quantités d’un fragment d’ADN spécifique et de longueur définie. L’ordre de grandeur à retenir est celui du million de copies en quelques heures. C’est, généralement suffisant pour une utilisation ultérieure


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Le botulisme

Le botulisme (du latin botulinus, « boudin »)

est une maladie paralytique rare mais grave

due à une neurotoxine bactérienne, la toxine botulique

(anciennement appelée toxine botulinique) ou botuline,

produite par différentes espèces de

bactéries anaérobies du genre Clostridium,

la plus connue étant Clostridium botulinum.

Le botulisme humain est essentiellement associé

aux toxines de type A, B et E.

Leur mécanisme d’action est une inhibition

de la libération d’acétylcholine au

niveau des jonctions neuromusculaires, ce qui bloque

la transmission entre nerf et muscle et conduit

à la paralysie respiratoire et locomotrice.

La toxine botulique est la plus puissante de toutes les toxines connues dans la nature.

Toutefois, elle ne résiste pas à la chaleur ni à une exposition prolongée à l’oxygène, c’est

pourquoi l’intoxication se produit généralement quand on consomme des produits mis en

bocal de verre ou en boîte métallique avec trop peu de précautions :

les vecteurs typiques du botulisme seraient

donc les conserves fabriquées à la maison et mangées froides.

Botulisme chapitreI

Botulisme chapitre II

]


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1er EMD de BMGG

Salut


Voici le 1er EMD de la BMGG avec le corrigé-type

31/01/2010

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BON COURAGE


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Cours Biologie en flash


Cours Biologie en flash

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merci bcq khoya

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L’enzymologie en 34 phrases

Bon j’ai fais un petit résumé d’enzymologie et j’éspére qu’il va vous faciliter la tâche

Structure des enzymes et conséquences

1. Les enzymes sont des protéines.

2. Sur une enzyme, le site de fixation du substrat représente une petite zone de l’enzyme et est formé par des acides aminés éloignés sur la structure primaire de l’enzyme.

3. Le site de fixation du substrat est responsable de la spécificité de l’enzyme.

4. La spécificité des enzymes permet aux enzymes de différencier des énantiomères.

5. Une enzyme qui a une specificité large reconnaît de nombreux substrats.

6. Les acides aminés qui ne composent pas les sites catalytique et de liaison sont responsable de la bonne conformation des sites de l’enzyme.

7. Le site de fixation contient des acides aminés capables de reconnaître le substrat et il est complémentaire du substrat.

8. Le site catalytique est différent du site de fixation.

9. L’ajustement induit indique la capacité des enzymes a modifier leur conformation pour s’adapter au substrat.

10. Les isozymes sont des enzymes différentes mais catalysant des réactions identiques.

11. Les proenzymes sont activées seulement par leur dégradation.

12. Les proenzymes sont utiles pour protéger les cellules productrices de ces enzymes et obtenir une forte activité en très peu de temps.

La cinétique enzymatique

13. La cinétique enzymatique concerne l’étude de la vitesse de la réaction chimique catalysée.

14. Les étapes de la catalyse sont au nombre de 2 : association Enzyme substrat et catalyse.

15. Le facteur limitant d’une réaction enzymatique est la constante catalytique (kcat).

16. En règle générale, la constante catalytique est bien plus petite que la constante de dissociation du complexe Enzyme-substrat.

17. Les conditions initiales nécessaires à l’étude cinétique, concerne la concentration de substrat et la concentration de produit.

18. La vitesse d’une réaction dépend directement de la concentration en complexe enzyme-substrat.

19. La vitesse initiale d’une réaction dépend de la concentration en substrat, de la concentration en enzyme et de la température.

20. La vitesse initiale d’une réaction se détermine sur un graphique concentration de produit formé en fonction du temps.

21. La vitesse initiale d’une réaction se détermine sur un graphique grâce à :
– la tangente de la courbe après 2 minutes exactement.
– la tangente de la courbe au temps 0.
– la tangente de la courbe au moment ou la réaction est totale.

22. La vitesse d’une réaction enzymatique à l’équilibre est Nulle.

23. L’augmentation de la concentration en substrat augmente la vitesse initiale de la réaction.

24. L’augmentation de la concentration en substrat ne produit aucun effet sur la vitesse initiale si la concentration est saturante au départ.

25. La vitesse initiale n’est pas toujours proportionnelle à la concentration en enzyme car il arrive un moment où les conditions initiales ne sont plus respectées.

26. La vitesse initiale est maximale lorsque le pH est acide, neutre ou basique.

27. La vitesse maximale est atteinte par une enzyme lorsque la concentration en substrat est élevée.

28. L’équation de Michaelis-Menten permet de calculer la vitesse initiale d’une réaction si vous connaissez la concentration en substrat.

29. La constante de Michaelis-Menten est la concentration en substrat nécessaire à l’enzyme pour atteindre la moitié vitesse maximale.

30. Les constantes enzymatiques (Vmax et KM) sont déterminées expérimentalement sur un graphique 1/Vi = f (1/)

31. Un inhibiteur compétitif modifie le KM.

32. Un inhibiteur non compétitif modifie le Vmax.

33. Un inhibiteur compétitif se lie au site de reconnaissance de l’enzyme et il possède une structure comparable au substrat.

34. Un inhibiteur non compétitif se lie sur un site différent du site de reconnaissance de l’enzyme.

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Détermination expérimentale des groupes sanguins humains / système ABO

Nous vous proposons de :
réaliser des réactions d’agglutinations avec des sangs de groupe connu,
pour cela vous disposez d’un tube de sang, de flacons de sérum-test et de flacons de globules-test.

En cliquant sur les flacons une goutte de sérum, de globules ou de sang est déposée dans les cavités de la plaque à réactions. Chaque cavité correspond à un produit test, le sang à tester étant réparti dans toutes les cavités.

Remarque : l’image ci-dessous représente une
agglutination.

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M-M LEPAGE & R MONTANARI

cliquez ici

[web]http://c.coupin.free.fr/cartable/troisieme/protection%20_organisme/gpesang/menu.htm[/web]



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Toxicologie/La toxicité du mercure


Intro:

La toxicité du mercure est connue depuis l’Antiquité. Elle est déjà évoquée par Pline l’Ancien au 1er siècle de notre ère. A cette époque, les Romains exploitaient les mines de Cinabre (minerai dont on tire le Mercure) d’Almaden en Espagne, pour la confection de pigments et de produits cosmétiques. Mais l’atmosphère était si délétère que les mineurs résistaient à peine 2 ou 3 ans.
En raison de ses multiples utilisations le mercure a été à l’origine de nombreuses intoxications aiguës, subaiguës ou chroniques. L’expression « travailler du chapeau » illustrait la folie des chapeliers qui utilisaient le mercure (nitrate mercurique) dans le procédé de secrétage qui permettait de feutrer les peaux. D’où le “mad hatter” (chapelier fou) d’Alice au pays des merveilles.

La catastrophe sanitaire de Minamata au Japon dans les années 50 a fait découvrir au monde entier la redoutable toxicité du mercure, notamment pour le fœtus. Les villageois s’intoxiquaient en consommant des poissons contaminés par du méthylmercure, dont l’origine était une pollution industrielle. Plusieurs intoxications collectives résultant de la consommation de semences traitées avec des organomercuriels ont eu lieu dans la 2ème moitié du 20ème siècle, comme en Irak dans les années 70. Et bien sûr, l’utilisation de mercure dans de nombreux médicaments a été à l’origine de nombreuses maladies iatrogènes. Le calomel (chlorure mercureux), utilisé dans le traitement de la syphilis et de la fièvre puerpérale, a abrégé bien des souffrances. De ces utilisations, il reste surtout celle de l’éthylmercure (thiomersal) dans certains vaccins (vaccins antigrippaux) et du mercure métallique dans les amalgames dentaires.
L’intoxication au mercure s’appelle l’hydrargyrisme. Elle recouvre des troubles et maladies neurologiques et est inscrite en France au tableau des maladies professionnelles depuis 1919.

Mode d’action du mercure sur la cellule

– L’activité cytotoxique du mercure est liée à sa grande affinité pour le soufre, entraînant le blocage des fonctions thiol (-S-H) des protéines (modifiant ainsi leur structure tertiaire et quaternaire), des peptides (glutathion) ou des acides aminés soufrés (cystéine). Les protéines ainsi inactivées peuvent être des enzymes, des protéines des membranes cellulaires (notamment des récepteurs d’hormones et de neuromédiateurs), des protéines membranaires des organites cellulaires (mitochondries, lysosomes…), des protéines membranaires impliquées dans les transports ioniques (ATPase Na-K, canaux calciques) ou encore la tubuline et la myéline, ce qui provoque de graves perturbations dans la conduction de l’influx nerveux.

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programme/4ème année biochimie

FILIERE BIOCHIMIE D.E.S.

4émeّ année

Modules VHG Cours TP/TD Coeff.

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1. Aspects moléculaire et cellulaire 75 45 30 4

du développement

2. Neurobiologie moléculaire & 60 30 30 3

fonctionnelle

3. Immunologie moléculaire et cellulaire 75 45 30 4

4. Biochimie appliquée 75 45 30 4

5. Anglais scientifique 45 30 15 1

6. Initiation à la recher. Bibliographique (Séminaire 2 ou 3 séances)

—————————————————————————————-

Total 330

NB.: Les volumes horaires des modules de 4° année (S7) sont comme indiqués sur le tableau ci-dessus.

ASPECTS MOLECULAIRE ET CELLULAIRE DU DEVELOPPEMENT

VHG 78

Cours 45

TP/TD 30

Coeff. 4

I. Rappel des grandes étapes d’embryologie “classique”

II. Les premières cellules de développement

1. Les cellules germinales et les synthèses moléculaires

2. La fécondation : activation et synthèses moléculaires

3. Exemple d’étude de la variabilité dans la nature et la synthèse d’une protéine au cours des différents stades de développement : exemple de la LDH chez la souris

III. Les mouvements morphogéniques dans l’organisatioon spatiale de l’embryon

1. Les polarites

2. La segmentation

3. La gastrulation

4. Evolution des feuillets germinaux

IV. La diversification et la mémoire cellulaire :

1. Variation du mode d’expression des genes au cours du développement

2. Interactions chimiques entre les blastomères

3. Interactions intercellulaires dans la différenciation des cellules embryonnaires

4. La détermination cellulaire

V. L’organogénèse

1. Plan d’organisation

2. Les molécules d’adhérence dans les déplacements morphogéniques

3. L’information de position (mésoderme)

VI. Etude de quelques gènes de développement (cas des drosophiles)

1. Les chromogènes – exemple mutation sur le gène Lin14

2. Les gènes à effets maternels (principalement gènes impliqués dans polarité de l’embryon)

– mutation bicoïd

– mutation oscar

– mutation dicéphalique

3. Les gènes zygotiques de segmentation

– gènes de type Pair-rule

– gènes de type Fushi-tarazu

– gènes de type Even-skipped

– gènes de type Engrailed

4. Les gènes homéotiques : définition de la nature de chaque segment

– complexe Antennapedia (Ant-C)

– complexe Bithorax (BX-C)

– les Homéobox

NEUROBIOLOGIE MOLECULAIRE ET FONCTIONNELLE

VHG 60

Cours 30

TP/TD 30

Coeff. 3

I. Notions générales sur le système nerveux

1. Cytologie du neurone et des éléments cellulaires associés

2. Histologie et anatomie du système nerveux

3. Embryologie et développement

4. Culture in-vitro des neurones et des cellules associées

II. Chimie du système nerveux

1. les constituants chimiques du système nerveux

2. les transmetteurs chimiques

– le système cholinergique

– le système cathécol-indolaminergique

– autres systèmes de neurotransmission

3. pharmacologie moléculaire et cellulaire des neurotransmeteurs

III. Electrophysiologie du système nerveux

1. Electrophysiologie du neurone

2. Elctrophysiologie des structures cérébrales

IV. Bases moléculaires des comportements

1. Apprentissage et mémoires

2. Sommeil et vigilance

3. Agressivité

4. Douleur

5. Soif, faim et thermogénèse

6. Autres comportements

IMMUNOLOGIE MOLECULAIRE ET CELLULAIRE

VHG 75

Cours 45

TD/TO 30

Coeff. 4

1. RAPPELS SUR LA REPONSE IMMUNITAIRE

1. Moëlle osseuse

2. Thymus

3. Ganglions lymphatiques

4. Tissus lympho‹des associés aux Muqueuses (TLAM)

5. La nate

6. Cellules présentants l’antigène (CPA et autres)

2. ACTIVATION DES LYMPHOCYTES (T et B)

3. SYNTHESE DES ANTICORPS ET LEUR DIVERSITE

4. IMMUNITE CELLULAIRE

1. Lymphocytes T auxilliaires et production de lymphokines

2. Lymphocytes T cytotoxiques

3. Récepteurs des lymphocytes T

4. Phénomène de la cytotoxicité

5. ACQUISITION DE LA MEMOIRE

6. LA SPECIALITE DE L’IMMUNITE ACQUISE

7. LA VACCINATION

8. LES HYBRIDOMES ET ANTICORPS MONOCLONAUX

9. CONTROLE DE LA REPONSE IMMUNITAIRE

10. DEVELOPPEMENT DU SYSTEME IMMUNITAIRE

11. IMMUNITE ANTI-INFECTIEUSE

12. IMMUNOPATHOLOGIE

1. Les maladies auto-immunes

2. Les états d’hypersensibilité (HS)

2.1. les différents types d’HS (I,II,III,IV)

2.2. l’HS médicamenteuse

3. Les déficits immunitaires

13. LES RELATIONS FONCTIONNELLES ENTRE SI ET SYSTEME

NEUROENDOCRINIEN

14. ASPECTS MOLECULAIRE DE LA TRANSPLANTATION ET

REJET DES GREFFES

BIOCHIMIE APPLIQUEE

VHG: 75

Cours 45

TP/TD 30

Coeff. 4

Préambule : L’objectif assigné à ce module est d’aborder certains aspects pratiques des enseignements dispensés en 2éme et 3éme année en égard à la compléxité des structures et des phénomènes se trouvant dans la nature et de l’utilisation des substances biologiques dans les domaines variés : agriculture, environnement, alimentation, santé, industrie (cosmétique, tannerie, etc….)

De part les chapitres qui le constituent, ce module peut être dispensé sous forme de conférences par plusieurs intervenants, chacun se proposant de traiter un domaine de spécialité bien défini. Il est aussi recommandé d’illustrer les volets pratiques soit par le montage de TP appropriés, soit par la visite d’unités de production ou de transformation.

Enfin, plusieurs thèmes relatifs au contenu de ce module peuvent être traités par les étudiants sous forme d’exposés.

Chap. I : Biochimie des substances d’origine végétales :

1. les macromolécules de la paroi végétale

(proteines, cellulose, Hémicellulose, pectines, lignines et autres substances)

2. les substances foliaires

(protéines foliaires, obtention d’isolats et de concentrats)

3. métabolites secondaires

(les alcaloïdes, terpènes, polyphénols)

A développer :

– origine et localisation

– composition , structure

– isolement et extraction

– intérêts

Chap. II : Biochimie des substances d’origine animale

1. Constituants des liquides biologiques

1.1. sang

1.2. sérum du lait

A développer :

– composition, structure des constituants

– Isolement et valorisation

2. Culture de cellules animales (eucaryotes)

2.1. le cycle cellulaire et les moyens d’études

2.2. les différents types de culture (organotypiques, culture de cellules isolées).

2.3. L’hybridation cellulaire – application à la production d’anticorps monoclonaux

Chap. III : Biochimie de substances d’origine microbienne

1. Les enzymes

2. Les vitamines

3. Les antibiotiques

4. Culture de biomasse et production d’organismes unicellulaires (P.O.U.)

(synthèse d’acides aminées, d’acides organiques, de vitamines,…)

Chap. IV : Enzymologie appliquée

1. Les enzymes immobilisés et leur intérêt

1.1. méthodes d’immobilisation des enzymes

1.2. propriétés des enzymes immobilisées

1.3. applications

1.4. réacteurs enzymatiques

2. Les enzymes artificielles

Cas des cyclodentrines: intérêt dans l’utilisation en industrie agro-alimentaire.