1. Les enzymes sont des protéines.
2. Sur une enzyme, le site de fixation du substrat représente une petite zone de l’enzyme et est formé par des acides aminés éloignés sur la structure primaire de l’enzyme.
3. Le site de fixation du substrat est responsable de la spécificité de l’enzyme.
4. La spécificité des enzymes permet aux enzymes de différencier des énantiomères.
5. Une enzyme qui a une specificité large reconnaît de nombreux substrats.
6. Les acides aminés qui ne composent pas les sites catalytique et de liaison sont responsable de la bonne conformation des sites de l’enzyme.
7. Le site de fixation contient des acides aminés capables de reconnaître le substrat et il est complémentaire du substrat.
8. Le site catalytique est différent du site de fixation.
9. L’ajustement induit indique la capacité des enzymes a modifier leur conformation pour s’adapter au substrat.
10. Les isozymes sont des enzymes différentes mais catalysant des réactions identiques.
11. Les proenzymes sont activées seulement par leur dégradation.
12. Les proenzymes sont utiles pour protéger les cellules productrices de ces enzymes et obtenir une forte activité en très peu de temps.
La cinétique enzymatique
13. La cinétique enzymatique concerne l’étude de la vitesse de la réaction chimique catalysée.
14. Les étapes de la catalyse sont au nombre de 2 : association Enzyme substrat et catalyse.
15. Le facteur limitant d’une réaction enzymatique est la constante catalytique (kcat).
16. En règle générale, la constante catalytique est bien plus petite que la constante de dissociation du complexe Enzyme-substrat.
17. Les conditions initiales nécessaires à l’étude cinétique, concerne la concentration de substrat et la concentration de produit.
18. La vitesse d’une réaction dépend directement de la concentration en complexe enzyme-substrat.
19. La vitesse initiale d’une réaction dépend de la concentration en substrat, de la concentration en enzyme et de la température.
20. La vitesse initiale d’une réaction se détermine sur un graphique concentration de produit formé en fonction du temps.
21. La vitesse initiale d’une réaction se détermine sur un graphique grâce à :
– la tangente de la courbe après 2 minutes exactement.
– la tangente de la courbe au temps 0.
– la tangente de la courbe au moment ou la réaction est totale.
22. La vitesse d’une réaction enzymatique à l’équilibre est Nulle.
23. L’augmentation de la concentration en substrat augmente la vitesse initiale de la réaction.
24. L’augmentation de la concentration en substrat ne produit aucun effet sur la vitesse initiale si la concentration est saturante au départ.
25. La vitesse initiale n’est pas toujours proportionnelle à la concentration en enzyme car il arrive un moment où les conditions initiales ne sont plus respectées.
26. La vitesse initiale est maximale lorsque le pH est acide, neutre ou basique.
27. La vitesse maximale est atteinte par une enzyme lorsque la concentration en substrat est élevée.
28. L’équation de Michaelis-Menten permet de calculer la vitesse initiale d’une réaction si vous connaissez la concentration en substrat.
29. La constante de Michaelis-Menten est la concentration en substrat nécessaire à l’enzyme pour atteindre la moitié vitesse maximale.
30. Les constantes enzymatiques (Vmax et KM) sont déterminées expérimentalement sur un graphique 1/Vi = f (1/)
31. Un inhibiteur compétitif modifie le KM.
32. Un inhibiteur non compétitif modifie le Vmax.
33. Un inhibiteur compétitif se lie au site de reconnaissance de l’enzyme et il possède une structure comparable au substrat.
34. Un inhibiteur non compétitif se lie sur un site différent du site de reconnaissance de l’enzyme.
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