البنية الكيميائية العامة
يعتبر الهيدروكسيكربامين Hydroxycarbamide الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل. وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. و يحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة التي ينتمي اليها الحمض الأميني كما يلي:
البنية العامة للأحماض الأمينية و هي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأميني NH2 فوق السلسلة الكربونية، هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.أحماض ألفا-أمينية، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل و يرقم بألفا Cα. يسمى المركب بالحمض 2-أمينوايتانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرف بالجلسين Glycine، أبسط حمض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية R، فعوضا عن ذرة الهيدروجين المرتبطة بالكربون ألفا في الجلسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر المثيل Methyl في حالة الألنين Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبة لتريبتوفان Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.
أحماض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل Cβ، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألنين، يتأتي من تحلل الكرنوسين Carnosine، و يلعب دور ناقل عصبي مثبط للجليسين.
أحماض جاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل Cγ، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الجاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبي مثبط.
التماثلية البصرية
نموذج للنظيرتين البصريتين للألنين.لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجليسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطا بجذور مختلفة و مجموعة جانبية R مميزة لذى نقول أنه كايرالي Chiral أو مركز ناشط بصريا. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في الكيمياء الحيوية، بـ D، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ L. و معنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة الضوء المستقطب بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة D، و هو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة L، و هو الاتجاه السالب (-). و بالنسبة لنظام التسمية R / S، الأكثر استعملا في الكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبع حسب قاعدة “كان إنجولد بريلوج” فــ D = R و L = S.
ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن Cysteine لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ D -سيستين هو الـ S -سيستين، و الـ L -سيستين هو الـ R -سيستين (2).
و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ D -ألانين و كأنه صورة عبر المرآة لالـ L -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماما كما لا يمكن مطابقة قفى اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى صورة. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النضيرة L و ليست D. ولكن يمكن أن نجد بعض الـ D-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات (3) مثل عائلة الكونيدات Conidae، و في الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض البكتيريا (4).
تصنيف الأحماض الأمينية:
تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، و المشفرة في المعلومة الوراثية، إلى مجاميع حسب عدد من الخصائص الفيزيائية، الكيميائية و الأحيائية :
الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة : بما أن المجموعة الجانبية R هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن اذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اما أليفاتية Aliphatic أو أروماتية Aromatic أو مختلفة الحلقة Heterocyclic.
القطبيـة الكهربائيـة : تقسم الأحماض الأمينية حسب قطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالة التأين، إلى قطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (و الماء هو محلول قطبي)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية R القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، و هي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع الماء Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.
مخطط فيين لتصنيف الأحماض الأمينية إلى زمر (أنظر إلى الجدول أسفله)، حسب الخاصيات الكيميائية للمجاميع الجانبية و قطبيتها الكهربائية.القاعديـة الحمضيـة : السلسلة الجانبية R من الممكن أن تكون قاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine و هو شديد القاعدية، أو حمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid و الأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين و الليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية و الحمضية قطبية جدا وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء.
يمكن ايضا أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية و توفرها الأحيائي إلى :
أحماض أمينية أساسية Essential لا يصنعها الجسم، و يجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين و الليسين.
أحماض أمينية شبه-أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو، و يحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال، الأرجنين و الهستيدين Histidine.
أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، و لا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين و البرولين Proline.
قــائمة تصنيف الأحمــاض الألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات
الحمض الأميني الرمـز (ثلاثة حروف) الرمـز (حرف واحد) الكتلة الذرية (غ مول) قطبية السلسلة الجانبية حمضية أو قاعدية السلسلة الجانبية الأهمية الغذائية
ألانين
Alanine Ala
A
89,1
غير قطبي
متعـادل
غير أساسي
أرجنين
Arginine Arg
R
174,20
قطبي
قاعـدي (قوي)
شبه-أساسي
أسباراجين
Asparagin Asn
N
132,12
قطبي
متعـادل
غير أساسي
أسبارتيت
Aspartic acid Asp
D
133,10
قطبي
حمضـي
غير أساسي
سيستين
Cysteine Cys
C (م)
121,16
قطبي
متعـادل
غير أساسي (م م)
جلوتامين
Glutamin Gln
Q
146,15
قطبي
متعـادل
غير أساسي
جلوتاميت
Glutamic acid Glu
E
147,13
قطبي
حمضـي
غير أساسي
جليسين
Glycine Gly
G
75,07
غير قطبي
متعـادل
غير أساسي
هيستدين
Histidine His
H
155,16
قطبي
قاعـدي (ضعيف)
شبه-أساسي
ايزوليوسين
Isoleucine Ile
I
131,17
غير قطبي
متعـادل
أساسـي
ليوسين
Leucine Leu
L
131,17
غير قطبي
متعـادل
أساسـي
ليسين
Lysine Lys
K
146,19
قطبي
قاعـدي
أساسـي
ميثايونين
Methionine Met
M
149,21
غير قطبي
متعـادل
أساسـي
فينيلألانين
Phenylalanine Phe
F
165,19
غير قطبي
متعـادل
أساسـي
برولين
Proline Pro
P
115,13
غير قطبي
متعـادل
غير أساسي
سيرين
Serine Ser
S
105,09
قطبي
متعـادل
غير أساسي
ثريونين
Threonine Thr
T
119,12
قطبي
متعـادل
أساسـي
تريبتوفان
Tryptophan Trp
W
204,23
قطبي
متعـادل
أساسـي
تيروسين
Tyrosin Tyr
Y
181,19
قطبي
متعـادل
غير أساسي (م م)
فالين
Valine Val
V
117,15
غير قطبي
متعـادل
أساسـي
(م) رمز السيستين C يمكن أن يكتب أيضا S-HC، اذا كان الجذر الكبريتي (-HS) حرا أو S-SC، اذا كان هذا الجذر مرتبطا بجذر كبريتي لسيستين أخرى في السلسلة البيبتيدية. و تختلف الخاصيات أيضا في هذه الحالة، فالسيستين المرتبطة تصير غير قطبية.
(م م) هذه الأحماض الأمينية تصير أساسية في مراحل النمو الأولى و عند الأطفال.
الخاصيات الكميائية العامة
تكون الرابط البيبتيدي
الخاصيات الأيونية و القطبية الكهربائية
التفاعلات الكيميائية
1- الخواص الامينية للحوامض الامينية: بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب اى تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لهذا فانها اذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) واذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي: أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:- محصلة الشحنة = صفر P1=PH= (5-6.3) ب- القاعدية: محصلة الشحنة = صفر P1 = PH = (7.6-10.8) ج- الحامضية محلصة الشحنة = صفر P1 = PH = (2.97-3.2)
2- نزع الكربوكسيل تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylation عند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation
3- نزع الأمين تجريد الموجوعة الأمينية Deamination عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين او من الامونيا السادة
4 – نقل الأمين تفاعل نقل مجموعة الامين Transmination ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيداتية تستفاد منها الخلية
5- نترزة التفاعل مع حامض النتروز يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني
6- التفاعل: Nihydrin Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من الحوامض الامينية
7- تفاعل سانكر Sanger يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في نهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الاحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.
8- تفاعل إيدمان Edman reaction يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence ) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهم لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.
الخواص العامة للأحماض الأمينية
كاربونات تنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الاملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.
امتصاص واستخدامات الأحماض الامينية
تتنتقل الحوامض الأمينية، وهي نواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الامعاء الدقيقة كما تمتص ايضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية: 1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، او لترنيم نسيج قديم أو للاحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة. 2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) او الكريانين (Creatine) 3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. اذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك او يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن هدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.
شكل رقم ( 5 )