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بارك الله فيك أخي
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مشكور
شـكــ وبارك الله فيك ـــرا لك … لك مني أجمل تحية .
الوسم: structure
1. Les enzymes sont des protéines.
2. Sur une enzyme, le site de fixation du substrat représente une petite zone de l’enzyme et est formé par des acides aminés éloignés sur la structure primaire de l’enzyme.
3. Le site de fixation du substrat est responsable de la spécificité de l’enzyme.
4. La spécificité des enzymes permet aux enzymes de différencier des énantiomères.
5. Une enzyme qui a une spécificité large reconnaît de nombreux substrats.
6. Les acides aminés qui ne composent pas les sites catalytique et de liaison sont responsable de la bonne conformation des sites de l’enzyme.
7. Le site de fixation contient des acides aminés capables de reconnaître le substrat et il est complémentaire du substrat.
8. Le site catalytique est différent du site de fixation.
9. L’ajustement induit indique la capacité des enzymes a modifier leur conformation pour s’adapter au substrat.
10. Les isozymes sont des enzymes différentes mais catalysant des réactions identiques.
11. Les pro enzymes sont activées seulement par leur dégradation.
12. Les pro enzymes sont utiles pour protéger les cellules productrices de ces enzymes et obtenir une forte activité en très peu de temps.
La cinétique enzymatique
13. La cinétique enzymatique concerne l’étude de la vitesse de la réaction chimique catalysée.
14. Les étapes de la catalyse sont au nombre de 2 : association Enzyme substrat et catalyse.
15. Le facteur limitant d’une réaction enzymatique est la constante catalytique (kcat).
16. En règle générale, la constante catalytique est bien plus petite que la constante de dissociation du complexe Enzyme substrat.
17. Les conditions initiales nécessaires à l’étude cinétique, concerne la concentration de substrat et la concentration de produit.
18. La vitesse d’une réaction dépend directement de la concentration en complexe enzyme substrat.
19. La vitesse initiale d’une réaction dépend de la concentration en substrat, de la concentration en enzyme et de la température.
20. La vitesse initiale d’une réaction se détermine sur un graphique concentration de produit formé en fonction du temps.
21. La vitesse initiale d’une réaction se détermine sur un graphique grâce à :
– la tangente de la courbe après 2 minutes exactement.
– la tangente de la courbe au temps 0.
– la tangente de la courbe au moment ou la réaction est totale.
22. La vitesse d’une réaction enzymatique à l’équilibre est Nulle.
23. L’augmentation de la concentration en substrat augmente la vitesse initiale de la réaction.
24. L’augmentation de la concentration en substrat ne produit aucun effet sur la vitesse initiale si la concentration est saturante au départ.
25. La vitesse initiale n’est pas toujours proportionnelle à la concentration en enzyme car il arrive un moment où les conditions initiales ne sont plus respectées.
26. La vitesse initiale est maximale lorsque le pH est acide, neutre ou basique.
27. La vitesse maximale est atteinte par une enzyme lorsque la concentration en substrat est élevée.
28. L’équation de Michaelis-Menten permet de calculer la vitesse initiale d’une réaction si vous connaissez la concentration en substrat.
29. La constante de Michaelis-Menten est la concentration en substrat nécessaire à l’enzyme pour atteindre la moitié vitesse maximale.
30. Les constantes enzymatiques (Vmax et KM) sont déterminées expérimentalement sur un graphique 1/Vi = f (1/)
…………………
En condition aérobie, le pyruvate issu de la glycolyse est oxydé dans la mitochondrie.
L’origine de la mitochondrie semble établie : elle dérive de l’endosymbiose d’une bactérie de la classe des a-protéobactéries dans une cellule précurseur. L’origine de la double membrane mitochondriale n’est pas élucidée.
Les mitochondrie ont une structure en forme de batonnet ou de sphère de 0,5 à 1 µm de diamètre. Leur nombre est variable selon l’activité métabolique.
Ce sont des organites semi-autonomes : elles possèdent leur propre génome (ADN, gènes), des ribosomes 70S, des ARN, et une trentaine de protéines y sont synthétisées directement.
Le génome mitochondrial des plantes est beaucoup plus grand que chez les animaux (voir ci-après) : 195 à 2400 kilo paires de bases. La plupart de l’ADN en excès est non codant et la structure du génome semble trés fluide.
Un type de modification post-transcriptionnel particulier est l’édition des ARN (“RNA editing”). Cette modification affecte essentiellement les ARN messagers mais également certains ARNt mitochondriaux : une conversion de C en U corrige une paire de bases incorrecte [C:A] en une paire de bases classique [U:A]. Elle a pour conséquence un changement dans la séquence en acides aminés des protéines codées.
Exemple du gène de la cytoxydase :
* la séquence nucléotidique ATT CGT GGA code pour les acides aminés Ile – Arg – Gly
* dans l’ARN, C devient U, d’où la séquence ATT CGT GGA qui code pour les acides aminés Ile – Cys – Gly
L’édition des ARN est vitale pour les plantes car, dans l’exemple choisi, la cystéine lie un atome de cuivre qui rend la cytoxydase fonctionnelle.
La mitochondrie est limitée par deux membranes de propriétés très différentes :
* La membrane externe est pauvre en protéines et contient une protéine transmembranaire, la porine, qui permet le passage des ions et des métabolites hydrosolubles de masse molaire < 10.000 Da.
* A l’inverse, la membrane interne est très riche en protéines mais elle est quasiment impérméable aux ions et aux métabolites hydrosolubles. Ces substances ne peuvent traverser la membrane qu’à l’aide de protéines membranaires de transport (qu’on appelle “navette”) : l’ATP, l’ADP et le Pi sont transportés par ce type de protéines.
* L’espace entre ces deux membranes s’appelle l’espace intermembranaire.
* La zone interne de la mitochondrie (bordée par la membrane interne) s’appelle la matrice. Elle contient les enzymes du cycle de Krebs et la plupart de celles qui catalysent l’oxydation des acides gras.
* La chaîne respiratoire est localisée dans la membrane interne des mitochondries. Le nombre des crêtes accroit la surface de cette membrane et ainsi chaque mitochondrie contient des milliers d’exemplaires de la chaîne de transport d’électrons. Les crêtes pénètrent dans la matrice.
* Certaines protéines mitochondriales sont synthétisées par la mitochondrie, mais la plupart d’entre elles sont codées par le génome nucléaire et importées dans la mitochondrie.
Source figures :
*
“Principes de Biochimie” Horton, Moran, Ochs, Rawn et Scrimgeour (1994), Ed. DeBoeck Universités
*
“Biologie”Campbell (1995) Ed. De Boeck Université
Le génome mitochondrial chez les animaux est une molécule d’ADN circulaire double brin de 16,5 kilo paires de bases (beaucoup plus petit que celui des plantes).
Les gènes qui le composent sont :
* 2 gènes d’ARN ribosomiques (12S et 16S)
* 22 gènes d’ARN de transfert nécessaires à l’expression de l’ADN mitochondrial (représentés par les points)
* 13 gènes codant pour des protéines de la chaîne respiratoire :
1. ND : NADH-déshydrogénase
2. Cytb : cytochrome b (ubiquinone-cytochrome c-réductase)
3. CO : cytochrome c-oxydase
4. ATPase : ATP-synthase
La boucle D est une région de contrôle de la réplication et de la transcription qui comporte deux promoteurs de transcription (HSP et LSP) et une origine de réplication (OH).
Source : May-Panloup et al. (2004) “Mitochondries et reproduction” Médecine sciences 20
