La qualité bactériologie de LA viande
Il est très important pour les étudiants du contrôle de qualité
البيولوجيا Biologie
La qualité bactériologie de LA viande
Il est très important pour les étudiants du contrôle de qualité
هو جزء من مادة الخلية الذي يقع بين الغشاء الخلوي والنواة . يتكون من حوالي 80% ما و 15% بروتينات ، كما انه يحتوي على دهون وسكريات واملاح معدنية بنسبة 5% ، وهو اقرب ما يكون الى نظام غروي يمتاز بلزوجته التي تختلف في المناطق المختلفة لنفس الخلية .
يعتبر السيتوبلازم الوسط الذي تحدث فيه تفاعلات كيميائية عديدة داخل تراكيب محاطة بأغشية يطلق عليها العضيات ، وكل منها يقوم بوظائف محددة . 1- الشبكة الاندوبلازمية :
تتكون الشبكة الاندوبلازمية من قنوات واكياس وحويصلات محاطة باغشية لها نفس تركيب الغشاء الخلوي والغشاء المكون للغلاف النووي حيث تشكل جهازا للتنقل الداخلي للخلية اضافة الى اعطاء الدعم للخلية .
وتنقسم الشبكة الاندوبلازمية الى نوعين :
أ – الشبكة الاندوبلازمية الخشنة :
وسميت خشنة لوجود حبيبات الرايبسومات على سطح غشائها ويكثر هذا النوع من الشبكة في الخلايا المتخصصة لصنع البروتين . وتتصل بالغلاف النووي .
ب- الشبكة الأندو بلازمية الملساء :
وسميت ملساء لان غشائها الخارجي يخلو من الرايبسومات . وتكثر في بعض الغدد مثل الغدة الكظرية والمبايض والخصي ولا تتصل بالغلاف النووي .
وظيفة الشبكة الاندو بلازمية :
1- تقوم بدور مهم في تنظيم تحويل الجليكوجين الى جلوكوز ؟
2- ازالة الاثر السمي لبعض العقاقير والسموم والادوية المخدرة وتختص بها بعض خلايا الكبد .
3- تساعد على عملية انقباض العضلات بسبب أختزانها لايونات الكالسيوم اللازمة لانقباض العضلة .
2- الرايبوسومات :
عضيات دقيقة توجد اما متصلة باغشية الشبكة الاندو بلازمية او حرة في السيتو بلازم ، وهي تتكون من البروتين والحمض النووي الرايبوزي ، ويكثر وجودها في خلابا الدم البيضاء .
الوظيفة : تعمل على انتاج وتكوين البروتينات .
3- جهاز جولجي
وهو عبارة عن تراكيب غشائية تحصر فيما بينها فراغات خلوية تشمل حزمة من اكياس مفلطحة مرتبة ترتيبا متوازنا ومن حويصلات غشائية ذات اغشية رقيقة وسميت نسبة الى مكتشفها عام 1873 م العالم جولجي .
4- الليسوسومات : (الاجسام المحللة )
الليسوسومات عبارة عن حويصلات غشائية بيضاوية الشكل غير منتظمة تنشأ من اجسام جولجي والشبكة الاندو بلازمية وتحتوي على انزيمات محللة تستخدمها الخلية لهضم الجزيئات الكبيرة كادهون والاحماض النووية والمركبات الكربوهدراتية . تكثر في خلايا الدم البيضاء والخلايا البلعمية لقدرتها على تحليل البروتيمات والاحماض النووية ، والسكريات بفصل الانزيمات الموجودة فيها .
وظيفة الليسوسومات :
1- التخلص من الاجسام الغريبة .
2- التخلص من الخلايا التالفة عن شيخوختها .
3- هضم الغذاء داخل الخلية كما في الكائنات وحيدة الخلية .
5- الميتوكندريا
وهو عبارة عن عضيات عصوية ، او كروية محاطة بغشاء مزدوج ينثني الى الداخل مكونا طيات او مخادع تدعى الاعراف . توجد بكثرة في انسجة العضلات والقلب والكبد وتحتوي على أنزيمات الاكسدة والتنفس وتنتشر في سيتوبلازم الخلايا كما توجد في الخلايا لعصبية والعضلية والافرازية .
وظيفة الميتوكندريا:
1- اكسدة المواد الغذائية وانتاج الطاقة (مركز لتحرير الطاقة) وتخزينها ولذا تجعى بيت الطاقة .
2- تساهم بعملية التنفس الخلوي لذا فالميتوكندريا تكثر في الخلايا التي لها علاقة بالطاقة والتنفس .
6- الفجوات :
تجاويف محاطة بأغشية فاذا كانت صغيرة الحجم أطلق عليها حويصلات . تنشا الفجوات من الشبكة الاندو بلازمية وجهاز جولجي . وتوجد فجوة او عدة فجوات منقبضة في السيتو بلازم (في الخلايا حقيقية النواة) وهناك انواع مختلفة من الفجوات ولكل منها اهميته ووظيفته .
واما في خلايا النبات : فتندمج الفجوات الصغيرة مكونة فجوة مركزية كبيرة تحتل معظم حيز الخلية ويحيط بها غشاء بلازمي يفصلها عن باقي تراكيب وعضيات السيتوبلازم وتسمى فجوة مركزية .
7- الجسم المركزي : السنتروسوم
جسم اسطواني يوجد في سيتوبلازم الخلايا الحيوانية (بالقرب من النواة) ، باستثناء الخلاي التي فقدت القدرة على الانقسام . كما يوجد في خلايا بعض الفطريات وقليل من خلايا بعض الطحالب مثل طحلب كلاميدوموناس ، ويوجد به جسيمان صغيران يعرف كل منهما بالجسيم المركزي .
التركيب : يتألف جدار الجسم المركزي من تسع مجموعات مرتبة في محيط واحد تضم كل مجموعة ثلاث انيبيات دقيقة متصلة معا .
الوظيفة : يقوم بدور اساسي في عملية الانقسام الخلوي ـ حيث يقوم بتكوين خلايا المغزل التي تظهر أثناء انقسام الخلية الحيوانية .
8- الهيكل الخلوي :
ما المقصود با الهيكل الخلوي؟ واين يوجد ؟ وما هي مكوناته ؟ وما هي وظائفه ؟
هو عبارة عن شبكة من الانيبيات والخيوط الدقيقة التي تقوم بتدعيم السيتوبلازم وتثبيت عضياته المختلفة حسب مواقعها المحددة (الحفاظ على شكل الخلية ودعمها) . وباستخدام المجهر الالكتروني امكن تمييز ثلاثة مكونات للهيكل الخلوي هي :
1- الانيبيبات الدقيقة :
يتكون من انابيب مجوفة من بروتين التيوبيولين والتي تلعب دورا في الحركة على اعلى مستوى الخلية كحركة الكروموسومات نتيجة تكوين خيوط المغزل .
2- الخيوط الوسطية :
وهي خيوط بروتينية ملتفة حول بعضها البعض كالحبل .
3- خيوط الاكتين الدقيقة :
تتكون من خيطين ملتفين حول بعضهما البعض من بروتين الاكتين وتلعب دورا مهما في انقباض العضلات والحركة الاميبية وانقسام الخلية
9-البلاستيدات :
ما هي البلاستديات ؟وما هي وظائفها ؟
البلاستيدات هي عبارة عن عضيات تتواجد في سيتوبلازم الخلية النباتية والطحالب فقط . وتصنف حسب وجود الصبغة الى الاتي :
1- بلاستيدات خضراء :
وهي تحتوي على مادة الكلوروفيل الخضراء وتوجد في الأوراق والاجزاء الخظراء وتقوم بعملية البناء الضوئي وخزن حبيبات النشاء.
2- بلاستيدات ملونة :
وتحتوي علة مواد صبغية ما عدا الكلورورفيل وتوجد في الأزهار والأثمار والسيقان وبعض الزهور
3- بلاستيدات عديمة اللون :
عضيات التخزين في النبات مثل درنات البطاطس حيث لا تحتوي على اصباغ .
تخزن النشا على هيئة حبيبات والبروتينات على شكل حبيبات .
تخزن الزيت والدهن على هيئة قطرات .
désolée mais le lien ne marche pas , je suis très intéressée… Aidez moi svp
|
للاسف
ثم حذف الرابط من طرف موقع الرفع
سيتم البحث عن بديل
</object
Elle permet d’obtenir, à partir d’un échantillon complexe et peu abondant, d’importantes quantités d’un fragment d’ADN spécifique et de longueur définie. L’ordre de grandeur à retenir est celui du million de copies en quelques heures. C’est, généralement suffisant pour une utilisation ultérieure
est une maladie paralytique rare mais grave
due à une neurotoxine bactérienne, la toxine botulique
(anciennement appelée toxine botulinique) ou botuline,
produite par différentes espèces de
bactéries anaérobies du genre Clostridium,
la plus connue étant Clostridium botulinum.
Le botulisme humain est essentiellement associé
aux toxines de type A, B et E.
Leur mécanisme d’action est une inhibition
de la libération d’acétylcholine au
niveau des jonctions neuromusculaires, ce qui bloque
la transmission entre nerf et muscle et conduit
à la paralysie respiratoire et locomotrice.
La toxine botulique est la plus puissante de toutes les toxines connues dans la nature.
Toutefois, elle ne résiste pas à la chaleur ni à une exposition prolongée à l’oxygène, c’est
pourquoi l’intoxication se produit généralement quand on consomme des produits mis en
bocal de verre ou en boîte métallique avec trop peu de précautions :
les vecteurs typiques du botulisme seraient
donc les conserves fabriquées à la maison et mangées froides.
]
Voici le 1er EMD de la BMGG avec le corrigé-type
31/01/2010
BON COURAGE
1. Les enzymes sont des protéines.
2. Sur une enzyme, le site de fixation du substrat représente une petite zone de l’enzyme et est formé par des acides aminés éloignés sur la structure primaire de l’enzyme.
3. Le site de fixation du substrat est responsable de la spécificité de l’enzyme.
4. La spécificité des enzymes permet aux enzymes de différencier des énantiomères.
5. Une enzyme qui a une specificité large reconnaît de nombreux substrats.
6. Les acides aminés qui ne composent pas les sites catalytique et de liaison sont responsable de la bonne conformation des sites de l’enzyme.
7. Le site de fixation contient des acides aminés capables de reconnaître le substrat et il est complémentaire du substrat.
8. Le site catalytique est différent du site de fixation.
9. L’ajustement induit indique la capacité des enzymes a modifier leur conformation pour s’adapter au substrat.
10. Les isozymes sont des enzymes différentes mais catalysant des réactions identiques.
11. Les proenzymes sont activées seulement par leur dégradation.
12. Les proenzymes sont utiles pour protéger les cellules productrices de ces enzymes et obtenir une forte activité en très peu de temps.
La cinétique enzymatique
13. La cinétique enzymatique concerne l’étude de la vitesse de la réaction chimique catalysée.
14. Les étapes de la catalyse sont au nombre de 2 : association Enzyme substrat et catalyse.
15. Le facteur limitant d’une réaction enzymatique est la constante catalytique (kcat).
16. En règle générale, la constante catalytique est bien plus petite que la constante de dissociation du complexe Enzyme-substrat.
17. Les conditions initiales nécessaires à l’étude cinétique, concerne la concentration de substrat et la concentration de produit.
18. La vitesse d’une réaction dépend directement de la concentration en complexe enzyme-substrat.
19. La vitesse initiale d’une réaction dépend de la concentration en substrat, de la concentration en enzyme et de la température.
20. La vitesse initiale d’une réaction se détermine sur un graphique concentration de produit formé en fonction du temps.
21. La vitesse initiale d’une réaction se détermine sur un graphique grâce à :
– la tangente de la courbe après 2 minutes exactement.
– la tangente de la courbe au temps 0.
– la tangente de la courbe au moment ou la réaction est totale.
22. La vitesse d’une réaction enzymatique à l’équilibre est Nulle.
23. L’augmentation de la concentration en substrat augmente la vitesse initiale de la réaction.
24. L’augmentation de la concentration en substrat ne produit aucun effet sur la vitesse initiale si la concentration est saturante au départ.
25. La vitesse initiale n’est pas toujours proportionnelle à la concentration en enzyme car il arrive un moment où les conditions initiales ne sont plus respectées.
26. La vitesse initiale est maximale lorsque le pH est acide, neutre ou basique.
27. La vitesse maximale est atteinte par une enzyme lorsque la concentration en substrat est élevée.
28. L’équation de Michaelis-Menten permet de calculer la vitesse initiale d’une réaction si vous connaissez la concentration en substrat.
29. La constante de Michaelis-Menten est la concentration en substrat nécessaire à l’enzyme pour atteindre la moitié vitesse maximale.
30. Les constantes enzymatiques (Vmax et KM) sont déterminées expérimentalement sur un graphique 1/Vi = f (1/)
31. Un inhibiteur compétitif modifie le KM.
32. Un inhibiteur non compétitif modifie le Vmax.
33. Un inhibiteur compétitif se lie au site de reconnaissance de l’enzyme et il possède une structure comparable au substrat.
34. Un inhibiteur non compétitif se lie sur un site différent du site de reconnaissance de l’enzyme.
[/COLOR]