التصنيفات
البيولوجيا Biologie

Activation of a Macrophage by a Th1 Lymphocyte


Activation of a Macrophage by a Th1 Lymphocyte

cliquez ici

[web]http://student.ccbcmd.edu/courses/bio141/lecguide/unit4/innate/th1macro.html[/web]


التصنيفات
البيولوجيا Biologie

coloration bleu de méthylène

coloration bleu de méthylène
تعليم_الجزائر


التصنيفات
البيولوجيا Biologie

La mitochondrie

تعليم_الجزائر
Dans cette ressource nous nous focaliserons sur la mitochondrie, sa morphologie, ses membranes (et leurs nombreux transporteurs) et son rôle primordial dans la production de l’ATP nécessaire au déroulement des fonctions cellulaires (fournisseur universel de l’énergie). La production de l’ATP nécessite un fort approvisionnement en métabolites tels que glucose et acides gras (et dans le cas de dénutrition extrême, acides aminés), un approvisionnement géré à partir des réserves par des hormones (glucagon, insuline et adrénaline). Les métabolites vont être convertis en NADH et FADH2 (plus CO2) dans des processus, comme la glycolyse, la β-oxydation et le cycle de l’acide citrique, pour finalement alimenter la chaîne respiratoire aboutissant à la production de l’ATP grâce au phénomène de chimiosmose. Les processus se déroulent dans des sites bien déterminés et le passage de métabolites d’un site à l’autre est assuré par de nombreux transporteurs. En plus de son rôle de production d’ATP, la mitochondrie est également présentée pour son intervention dans la synthèse des stéroïdes, la mort cellulaire programmée (apoptose) et l’homéostasie cellulaire du calcium. Enfin dans trois « excursions », la mitochondrie est replacée dans un contexte conceptuel élargi, ouvrant sur des implications aussi variées que diabète sucré et
paléontologie

Le cour contient des informations sur : |

  • تعليم_الجزائر Qu’est-ce qu’une mitochondrie ?

  • تعليم_الجزائرتعليم_الجزائر La production d’ATP

  • تعليم_الجزائرتعليم_الجزائر Transport au travers de l’enveloppe mitochondriale

  • تعليم_الجزائرتعليم_الجزائر Autres fonctions de la mitochondrie

  • تعليم_الجزائرتعليم_الجزائر Excursions


التصنيفات
البيولوجيا Biologie

La dégradation du glucose

تعليم_الجزائر






تعليم_الجزائر






تعليم_الجزائر




تعليم_الجزائر


التصنيفات
البيولوجيا Biologie

identification biochimique des bacteries

salam alikoum

télécharger a partir de ce lien:

http://www.4shared.com/file/10401350…ochimique.html


التصنيفات
البيولوجيا Biologie

programme de 3eme biochimie

[align=left]

TECHNIQUES D’ANALYSES BIOLOGIQUES

VHG : 120
Cours 75
TP/TD 45
Coeff. 4
Module : A

CHAPITRE I. Méthodes spectrales
1. Spectrophotométrie d’absorption moléculaire
– Définitions et principes
– Spectre d’absorption
– Types & appareillage
– Applications
2. Fluorimétrie
– Définition & principe
– Types & Appareillage
– Applications
3. Photométrie d’émission atomique (microscopie électronique)
– Définition & principe
– Types & Appareillages
– Applications
4. Spectrophotométrie d’absorption atomique
– Définition & principe
– Types & Appareillage
– Applications
5. Résonnance magnétique nucléaire
– Définition & principe
– Types & Appareillage
– Applications

CHAPITRE II : Méthodes de fractionnement :
1. Filtration
– Définition & principe
– Matériel & Applications
2. Sédimentation
– Définition & principe
– Appareillage & Applications
– Centrifugation
– Ultracentrifugation

3. Dialyse et électrodialyse
– Type & principe
– Types de diffusion & dialyse
– Application
4. Méthodes chromatographiques
4.1. Définition & principe
4.2. Paramètres d’une analyse chromatographique
4.3. Conditions d’une séparation par chromatographie
– Chromato bassse pression
– Chromato haute pression
* Les différents types de chromatographie & leurs applications
** Chromatographie en phase liquide
– Chromato de partage
– Chromato d’adsorption
– Chromato par échange d’ions
– Chromato par perméation sur gel
– Chromato d’intérractions hydrophobes et d’hydroxyapatite
– Chromato d’affinité
** Chromatographie en phase gazeuse (principe et applications)

5. Méthodes électrophorétiques :
5.1. Définition & principes
5.2. Paramètres et conditions de réalisation
– Electrophorèse native
– Electrophorèse en milieu dissociant et/ou dénaturant
5.3. Différents types d’électrophorèse et leurs applications
– Electrophorése de zone
– Electrophorèse sur supports (agarose, acétate de cellulose,
gel de polyacrylamide…)
– Isoélectrofocalisation
– Electrophorèse bidimentionnelle
– Immunoelectrophorèse

CHAPITRE III : Les méthodes de marquage :
1. Les méthodes isotopiques
– Définition & principe
– Les différents traceurs et leurs nature
– Détection de la radioactivité et mesure
– Utilisations des molécules radioactives comme traceurs
– Méthodes de comptage et détection de la radioactivité
– Radio-protection et sécurité
2. Dosage radio-immunologiques
– Principe
– Marquage de l’antigène
– Spécificité de la réaction immunologique
– Applications
3. Dosages radio-enzymatiques (principes et applications)

CHAPITRE IV. Microscopie éléctronique
1. Microscopie éléctronique à transmission
– Déscription de l’appareil
– Principe de fonctionnement
– Préparation des échantillons
2. Microscopie éléctronique à balayage
– Déscription de l’appareil
– Principe de fonctionnement
– Préparation des échantillons

NB. Les séances de travaux pratiques sont indispensables pour la compréhension et l’assimilation de cet enseignement. Aussi, le responsable modulaire doit concevoir des T.P. pour initier l’étudiant à monter une experimentation dont le but d’analyser ou de controler un produit donné. Des TP ou TD de démonstration sont aussi à organiser dans le cas de non disponibilité d’appareillage ou de sa relative compléxité de mise en oeuvre. La partie microscopie, notamment peut être illustrée par des documents iconographiques
retour

PHYSIOLOGIE CELLULAIRE ET MOLECULAIRE
VHG 120h
Cours 75h
TP/TD 45h
Coeff 4
M.P.E.: Annuel

I. COMPARTIMENTATION FONCTIONNELLE DE LA CELLULE
(Vue d’ensemble)

II. BIOMEMBRANES
1. Composition des membranes : Isolement, composition
2. Architecture moléculaire des biomembranes
3. Les échanges membranaires : Transport passif, transport actif, endocytose

III. RELATION STRUCTURE-FONCTION DE LA CELLULE
1. Biosynthèse des lipides, des protéines membranaires et des protéines de sécrétion
2. Le cytosquelette
2.1. Les microfilaments d’actine : structure et propriétés
2.2. La fibre musculaire et la contraction musculaire
2.3. Les microtubules
2.4. Les filaments intermédiaires
3. Bioénergétique
4. Bases cellulaires et moléculaires de la communication chimique entre cellules
5. Bases cellulaires de la conduction nerveuse et de la transmission syoptique
6. Principes cellulaires de la défense immunitaire
7. La croissance et la différenciation cellulaire

ENZYMOLOGIE

VHG 90
Cours 60
TP/TD 30
Coeff. 3
Module : A

I. INTRODUCTION
1. Historique
2. Classification des enzymes
3. Propriétés générales
– dénaturation
– spécificité et stéréospécificité
– énergie d’activation
– effecteurs enzymatiques

II. STRUCTURE DES ENZYMES
1. enzymes monomériques (ex. -chymotrypsine)
2. Enzymes oligomériques (coopérativité positive/négative
3. Isoenzymes (LDH)
4. Complexes multienzymatiques

III. PURIFICATION DES ENZYMES ET DOSAGE DE
L’ACTIVITE ENZYMATIQUE

IV. CINETIQUE ET ORDRE DES REACTIONS CHIMIQUES
1. Réactions élémentaires
2. Réactions complexes
3. Ordre des réactions
– Définition
– Ordre en fonction de la concentration
– Ordre en fonction du temps

V. INTERACTIONS PROTEINES – LIGANDS
1. Association sur un site unique
2. Association sur n sites équivalents et indépendants
3. Association de 1 ligands sur 2 sites différents

VI. CINETIQUE A UN ET PLUSIEURS SUBSTRATS: Cas des enzymes allostériques
1. Cinétique à 1 substrat
2. Cinétique à 2 substrats
– mécanisme bi-bi ordonné
– mécanisme bi-bi aléatoire
– mécanisme ping-pong
– mécanisme theorell – chance
3. Cinétique à plusieurs substrats

VII. MECANISME DE LA CATALYSE
1. topologie et identification des centres actifs
2. fonctionnement des co-enzymes
3. activation des zymogènes
– par changement de conformation
– par découvrement du site actif
4. marqueurs spécifiques des centres catalytiques
5. mécanismes d’action des sérines protéases
6. mécanismes d’action des pyridoxal transférases
7. autres exemples de mécanismes d’action

VIII. MODES D’UTILISATION DES ENZYMES
1. Batch
2. Enzymes immobilisées
3. Immunoenzymologie

PHARMACOLOGIE ET TOXICOLOGIE

VHG 90
Cours 60
TD/TP 30
Coeff. 3
Module : A

· 1ére partie : Pharmacologie

I. INTRODUCTION
– Généralités sur les médicaments
– Origine et nature des médicaments

II. Principaux groupes des substances actives
– Antibiotiques
– Antiseptiques
– Hormones
– Vitamines
– Médiateurs chimiques

III. Pharmacocinétique
– Voies d’absorption
– Distribution, paramètres pharmacocinétiques
– Biotransformation
– Elimination

IV. Pharmacodynamique
– Notion de récepteurs
– Fixation des médicaments sur les récepteurs biologiques
– Interactions médicamenteuses au niveau des récepteurs
– Allergie provoquée par l’hypersensibilité aux médicaments, détermination génétique de l’idiosynergie aux médicaments

· 2éme partie : Toxicologie

I. Données générales sur la Toxicologie
– Notion d’hygiène et sécurité alimentaire
– Normes et législation

II. Nature des différents groupes toxiques
– Substances naturelles toxiques
– Pepticides
– Métaux et sels métalliques
– Hydrocarbures (aromatiques)
– Nitrates, Nitrites, Nitrosamines
– Hormones de synthèse
– Additifs alimentaires
– Retombées radioactives

III. Mécanismes d’action des toxiques
– Phase d’exposition (facteurs généraux)
– Résorption des toxiques : diffusion passive
– Phase toxico cinétique (facteurs généraux, biotoxification)
– Ase toxicodynamique (action toxique sur les biomolécules)
– Synergie toxique
IV. Etude toxicologique
– Introduction
– Toxicité aigue
– Toxicité subaigue
– Toxicité chronique

V. Principes types d’intoxications
– Intoxications médicamenteuses
– Intoxications par des plantes
– Intoxications par des polluants
– Intoxications par des métaux lourds
– Intoxications par des résidus pesticides
– Hygiène alimentaire et toxico-infections

VI. Mutagénèse, carcinogénèse et tératogénèse
– Etude de la cancérogénèse
– Etude sur la fonction de reproduction
– Tests de mutagénécité
– Mutagénécité et cancérogénécité]

BIOSTATISTIQUES
VHG 60
Cours 30
TP/TD 30
Coeff. 2
Module : S1

Chap. I : Rappels

1. Rappels des statistiques descriptives à 1 ou 2 variables
– Représentation sous forme num‚rique (moyenne, variance, classes modales et coefficient de corrélation).
– Représentation graphique (histogrammes, diagrammes en tableau).
2. Théorie d’estimation
– Méthodes d’estimation ponctuelle : la méthode du maximum de vraisemblance et la méthode des moindres carrés.
– Méthodes d’estimation par intervalles de confiance pour une moyenne et pour une proposition.
3. Les tests de conformité et homogénéïté
– Test de Xý
– Test de Student t
– Test de Fisher

Chap. II : Modèles linéaires

1. Analyse de la variance à 1 ou 2 facteurs et facteurs hiérarchiques
2. Régression linéaire simple et multiple et la régression pas à pas
3. Transformation de variables
– Linéaires
– Logarithmiques
– Racines
– Angulaires

Chap. III : Distribution d’abondance :
les modèles de MOTOMURA, PRESTON, Mac ARTHUR

– Modèle log-linéaires
– Modèle log-normaux
– Modèle Mac-Arthur

* Généralisation des modèles de distribution et d’abondance

Chap. IV : Initiation à un logiciel de traitement statistique
ACP, AFC, Analyse discriminante, Analyse des corrélations canoniques

Chap. V : Classification

– Matrice de similitude
– Matrice de distance
– Dendrogramme

TP et TD
– Toutes les matrices théoriques du cours doivent être assimilées sur des exercices simples portant sur
des expériences à caractères biologiques.
– L’apprentissage d’un logiciel statistique est souhaité.
– L’interprétation des résultats obtenus à partir des données multivariables est primordiale.

BIOLOGIE MOLECULAIRE ET GENIE GENETIQUE
VHG 90
COURS 60
TP/TD 30
coeff. 3
Module : A

A. BIOLOGIE MOLECULAIRE
1. Acides nucléiques
1.1. ADN (Structure, fonction et propriétés)
1.2. ARN (Structure, fonction et propriétés)
2. Biosynthèse des protéines
2.1. Traduction
2.2. Code génétique
2.3. Régulation
3. Régulation de l’expression génétique

B. GENIE GENETIQUE
1. Enzymes utilisées en biologie moléculaire
1.1. Nomenclature
1.2. Mode d’action
2. Mutagenèse : aspects appliqués
2.1. Classique
2.2. Dirigée
3. Recombinaison in-vitro, clonage et manipulation g‚n‚tique
3.1. Différentes sources possibles et préparation de l’ADN à cloner
3.2. Différents types de vecteurs et leur particularité
3.3. Stratégies de recombinaison de l’ADN à cloner avec l’ADN vecteur
3.4. Les cellules hôtes et diffférents modes de transfert de l’ADN
3.5. Construction de banques
– ADN génomique
– ADN complémentaire (cDNA)
3.6. Sélection et criblage des clones recombinants
3.7. Méthodes d’analyse du gène purifié
– hybridation
– restriction
– séquençage
3.8. Expression des genes clonés (reprendre les vecteurs d’expression)
3.9. Applications, perspectives et limites du clonage

STRUCTURE ET FONCTION DES MACROMOLECULES
VHG 60
Cours 30
TP/TD 30
Coeff. 2
Module : S1

Préambule : L’enseignant développera la structure et les fonctions de certains composés complexes (hors acides nucléiques traités dans le module : Biologie moléculaire et génie génétique) qui jouent un rôle, soit :
– Dans la constitution;
– Dans les phénomènes de reconnaissance, de conmmunication, de transport et d’échanges
– Dans le déroulement des différents métabolismes et cycles de la vie

1. Structure, biosynthèse et fonctions des complexes formés avec les protéines :
– glycoprotéines
– lipoprotéines
– phosphoprotéines
– chromoprotéines

2. Structure, biosynthèse et fonctions des complexes formés avec les lipides :
– phosphatides
– sphingolipides
– lipides isopréniques

3. Structure, biosynthèse et fonction des complexes formés avec les glucides :
– glucannes
– mucopolysaccharides

4. Structure, biosynthèse et fonctions des hormones :
– Définition
– Structure chimique
– biosynthèse et sécrétion
– circulation et dégradation des hormones
– récepteurs membranaires
– récepteurs intracellulaires


[/align]


التصنيفات
البيولوجيا Biologie

la biodiversité

La biodiversité désigne la diversité des organismes vivants, qui s’apprécie en considérant la diversité des espèces, celle des gènes au sein de chaque espèce, ainsi que l’organisation et la répartition des écosystèmes. Le maintien de la biodiversité est une composante essentielle du développement durable Journal officiel du 12 avril 2022.

Le mot biodiversité est un néologisme composé à partir des mots biologie et diversité.

Au Sommet de la Terre de Rio (1992), sous l’égide de l’ONU, tous les pays ont décidé au travers d’une convention mondiale sur la biodiversité de faire une priorité de la protection et restauration de la diversité du vivant, considérée comme une des ressources vitales du développement durable.

Puis le sommet européen de Göteborg en 2001, dans l’accord sur «Une Europe durable pour un monde meilleur » s’est fixé (pour l’Europe) un objectif plus strict : arrêter le déclin de la biodiversité en Europe d’ici 2022.

Le Programme des Nations Unies pour l’Environnement a annoncé le 12 novembre 2022 la création d’un groupe intergouvernemental d’experts sur la biodiversité, qui sera probablement nommé Intergovernmental Science-Policy Platform on Biodiversity and Ecosystem Services (IPBES)[1], sur le modèle du GIEC qui, lui, s’occupe du climat


التصنيفات
البيولوجيا Biologie

description morphologique apres coloration

description morphologique apres coloration

تعليم_الجزائر


التصنيفات
البيولوجيا Biologie

Le cytosquelette

تعليم_الجزائر

Elle établit la notion d’une nécessité pour la cellule de possèder un ensemble de structures qui assurent non seulement la fonction de squelette (armature, forme) mais également d’autres fonctions essentielles telles que mouvements de la cellule et de ses organites, division et, à l’echelle de l’organisme, contraction musculaire.
Elle répertorie les différents types d’éléments du cytosquelette (filaments d’actine, filaments intermédiaires et microtubules) en insistant, par des exemples précis, sur leur fonctions spécifiques.
Elle souligne l’importance du lien entre cytosquelette,
molécules d’adhérence et matrice extracellaire

Le cour contient des informations sur :

  • Les filaments d’actine (5-9 nm)
  • تعليم_الجزائرLes filaments intermédiaires (10 nm)
  • Les microtubules (25 nm


التصنيفات
البيولوجيا Biologie

: La méthode H.A.C.C.P


Introduction

Le système HACCP propose des moyens pour assurer la maîtrise de l’hygiène dans le secteur Agro-alimentaire conformément aux principes de la directive 93/43/ CEE relative à l’hygiène des denrées alimentaires.
L’application des principes de l’analyse des dangers (H.A.C.C.P.) permet de proposer des moyens qui s’appliquent à toutes les étapes mises en évidence dans ce secteur.
Ils concernent notamment la fabrication d’un produit, depuis le transport et la réception de la matière première jusqu’à l’expédition du produit fini.

1. Définition

HACCP ; Abrégé de Hazard Analysis Critical Control Point
(Signification: analyse des dangers, contrôle du point critique)

C’est une méthode pour identifier tous les danger lies à un aliment, puis les maîtriser au cours de la fabrication par des moyens systématiques et vérifies. Autrement dit la méthode H.A.C.C.P. c’est ce qu’on a trouvé de mieux pour s’obliger a envisager tout se qui peut menacer la santé des consommateurs par la consommation d’un aliment et, l’ayant prévu y porter systématiquement remède à l’avance.
En effet durant les étapes de fabrication il ne suffit pas d’avoir tout les moyens techniques de fabrication pour garantir la sécurité du produit alimentaire, mais il faut une démarche rigoureuse pour adapter les moyens à des objectifs définis ; pour cela la méthode H.A.C.C.P. propose donc une démarche structurée, responsabilisante, spécifique, préventive, et créative, mais qui intègre tous les moyens déjà connus.
L’objectif essentiel de la méthode est de :
• promouvoir le choix raisonné des moyens adaptés à la prévention des dangers identifiés,
• accroître l’efficacité des processus en les améliorant à tous les niveaux de la chaîne.
• développer un système de maîtrise de la qualité basé sur la mise en place des mesures préventives de correction plutôt que de mesures après-coup de non-conformité
• accroître le professionnalisme et améliorer les compétences
• anticiper les changements et s’engager à assurer et maintenir la qualité en mettant progressivement en place une démarche intégrée d’assurance qualité.
• priorité à la prévention plutôt qu’à une analyse finale des produits élaborés. (Moreau, 1996)

2. Historique sur le système H.A.C.C.P.

Le système H.A.C.C.P. de gestion des problèmes de sécurité sanitaire des aliments est né à partir de deux grandes idées. La première étape est associée à W.E. Deming, dont les théories sur la gestion de la qualité sont largement reconnues pour leur contribution majeure à l’amélioration de la qualité des produits japonais pendant les années 50. Le Dr Deming et d’autres chercheurs ont développé des systèmes de gestion de la qualité totale (Total Quality Management TQM) qui mettent en application une approche permettant d’améliorer la qualité pendant la production tout en abaissant les coûts.
La deuxième étape est le développement du concept H.A.C.C.P., celui-ci a été mis au point pendant les années 60 par les pionniers que sont la Société Pillsbury, l’armée des États Unis d’Amérique et son administration de l’aéronautique et de l’espace (N.A.S.A.), dans le cadre d’un effort de collaboration pour la production d’aliments sains pour les astronautes. La N.A.S.A. voulait un programme de type «Zéro défaut» afin de garantir la sécurité sanitaire des aliments que les astronautes devaient consommer dans l’espace.
À cet effet, la Société Pillsbury a développé le système H.A.C.C.P. comme système offrant la plus grande sécurité possible tout en réduisant la dépendance vis-à-vis de l’inspection et du contrôle des produits finis. Pillsbury a présenté le concept H.A.C.C.P. publiquement lors d’une conférence sur la sécurité sanitaire des aliments en 1971. L’utilisation des principes du système HACCP pour l’élaboration de la réglementation sanitaire des produits faiblement acides fut achevée en 1974 par la Food and Drug Administration des USA (U.S.F.D.A). À partir des années 80, plusieurs autres sociétés agro-alimentaires ont suivi et adopté cette approche. En 1985, L’Académie nationale des sciences des États-Unis a établi que l’approche H.A.C.C.P constituait la base de l’assurance de la sécurité sanitaire des aliments dans l’industrie alimentaire. (Mortimore , 1998)

3. Avantages de la méthode H.A.C.C.P.

-Prévenir les problèmes de sécurité sanitaire des aliments. Il peut
être appliqué tout au long de la chaîne alimentaire, du producteur primaire jusqu’au consommateur
-Améliorations du degré de responsabilité et de contrôle de l’industrie alimentaire.

-L’abandon des procédures d’assurance de la qualité ou des bonnes pratiques de fabrication déjà établies.

4. Description de la méthode H.A.C.C.P.

Dans la méthode HACCP on peut y voir 3 grandes phases :
• Pyhase1 préparation de l’étude
• Phase 2 analyse des dangers et les points de maîtrise
• Phase3 formaliser l’assurance qualité et sécurité

Et qui comprend 7 principes ; 14 étapes ou procédures.

A / Les 7 principes de la H.A.C.C.P. :

Principe 1 : procéder à une analyse des dangers.
Principe 2 : déterminer les points critiques a maîtrisé.
Principe 3 : fixer le ou les seuil(s) critique(s).
Principe 4 : mette en place un système de surveillance ou traçabilité permettant de maîtriser les CCP.
Principe 5 : déterminer les mesures correctives à prendre lorsque la surveillance révèle qu’un CCP donnée n’est pas maîtrisé.
Principe 6 : appliquer des procédures de vérification afin de confirmer que la système HACCP fonctionne efficacement.
Principe 7 : constituer un dossier dans lequel figurent toutes les procédure et touts les relevés concernant ces principes.

B / Les étapes de la méthode H.A.C.C.P.

Il existe des variantes de présentation de cette démarche ; avec plus ou moins d’étapes, qui mettent en application des principes du H.A.C.C.P., notamment la démarche en 12 étapes du codex alimentarius qui n’inclût pas les point 1 et 14

Etape1 : Définir le champ de l’étude

Une étude H.A.C.C.P. s’applique à un seul produit, pour un seul procédé de fabrication par rapport à un groupe de dangers identifiés, même quand les produits se rassemblent.

Etapes 2 : Constituer l’équipe H.A.C.C.P.

Rassemblement d’une équipe pluridisciplinaire et compétente. L’équipe s’organise et se forme à la méthode H.A.C.C.P. ; s’équipe et fixe un planning avec une date d’échéance, l’équipe doit disposer des informations nécessaires (réglementation, guide de bonne pratique).
Le personnel sélectionné doit avoir des notions de base en :
• Technologie de l’équipement utilisé sur les lignes de fabrication
• Aspects pratiques des procédés alimentaires

• Technologie des procédés alimentaires
• Microbiologie alimentaire appliquée
• Principes et techniques du système H.A.C.C.P.
Etapes 3 : Décrire le produit et déterminer son utilisation
Pour chaque composant ou produit, on rassemble des données précises : Nom, nature, forme et décrie le produit aux principales étapes de fabrication du début à la fin du processuse
• Formulation à l’entrée : toutes les matières première
• Décrire les produits intermédiaires en cour de fabrication
• Formulation du produit final.

Etapes 4 : Identifier l’utilisation attendue du produit :

L’examen des conditions d’utilisation en sortie d’usine, chez le distributeur et chez les utilisateurs finaux, en fonction de la sensibilité du consommateur, et du mode d’emploi du produit.

Etape 5 : Faire un diagramme de fabrication

Pour faire le diagramme,on décompose le procédé en opérations élémentaires,en notant pour chaque étape des information technique précises ; leur durée notamment mais aussi les locaux, l’équipement les séquences les conditions physico-chimiques on décrit aussi les interfaces.

Etape 6 : Vérifier le diagramme de fabrication qui doit correspondre à la réalité.

Chaque équipe HACCP doit aller sur le lieu de fabrication pour vérifie que le diagramme de fabrication correspond à la réalité. Une fois le diagramme de fabrication et le plan de l’usine préparés, ils doivent être confirmés par une inspection sur place.

Etapes 7 : Analyses des dangers cette étape comprend quatre sous étapes :

L’analyse des dangers est le premier principe du système
H.A.C.C.P. Le document Analyse des risques – points critiques pour leur maîtrise (H.A.C.C.P.) et directives concernant son application [Annexe au CAC/RCP1-1969, Rev. 3 (1997)] Codex Alimentarius : définit le danger comme un agent biologique, chimique ou physique ou un état de l’aliment ayant potentiellement un effet nocif sur la santé.

1. Identification des dangers: se sont les dangers sanitaires par la présence des contaminants ou autres, en identifie ces dangers en collectant des information publiées, ou collectées auprès des consommateurs.
2. Evaluer le risque pour chaque danger identifié.
3. On place les dangers qui arrivent sur les opérations de diagramme de fabrication : Pour chaque opération on cherche les causes des dangers identifiés ci-dessus.
4. Identifie les mesures préventives : pour chaque opération : on passe des dangers et leurs causes aux mesures préventives, actions destinées à éliminer les dangers, ou à les réduire à un niveau acceptables