الوسم: biochimie

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علوم الطبيعــة والحيـاة Sciences de la nature et la vie

Lexique de l alphabet n biochimie


Magnésium (Mg2+)

Ion métallique présent dans toutes les cellules, essentiel dans de nombreuses réactions biochimiques. Il est particulièrement abondant dans les os. Les céréales, les noix, les légumineuses et les légumes verts sont de bonnes sources de magnésium.

Maladie héréditaire

Maladie résultant d’une mutation d’un gène.

Maltose

Disaccharide constitué de deux molécules de glucose unies par une liaison glycosidique. Glucide formé principalement au cours de la digestion de l’amidon.

Manganèse (Mn2+)

Ion métallique requis par certaines métalloenzymes, telle la pyruvate carboxylase. Les céréales, les noix, les fruits et les légumes verts sont des sources de manganèse.

Mannose

Monosaccharide (ose) de la famille des aldohexoses.

Médiateur chimique

Molécule produite par une cellule et agissant sur une autre cellule possédant un récepteur spécifique de ce médiateur.

Membrane plasmique

Membrane cellulaire externe. Elle est composée d’une double couche de lipides (principalement des phospholipides, mais également du cholestérol et des glycolipides) dans laquelle sont insérées diverses protéines (tels des récepteurs, des transporteurs et des enzymes). La perméabilité de la membrane plasmique est sélective : les molécules liposolubles et les gaz la traversent facilement, tandis que seulement certaines molécules hydrosolubles la traversent grâce à des transporteurs spécifiques de chacune d’elles.

Métabolisme

Ensemble des réactions couplées se produisant dans les cellules de l’organisme. Il permet soit d’extraire l’énergie des nutriments (catabolisme), soit de synthétiser les constituants nécessaires à la structure et au bon fonctionnement des cellules (anabolisme).

Métalloenzyme

Enzyme ayant un ou plusieurs ions métalliques associés à leur structure protéique et essentiels à leur activité catalytique ou au maintien de leur structure tridimensionnelle.

Mitochondrie

Organite délimité par deux membranes. Les mitochondries sont localisées dans le cytoplasme des cellules et elles jouent un rôle important dans le métabolisme énergétique cellulaire, puisqu’elles sont le site de synthèse de la majorité de l’ATP et aussi de la respiration cellulaire. Elles contiennent plusieurs enzymes catalysant des réactions d’oxydoréduction, la chaîne respiratoire et le mécanisme de la phosphorylation oxydative.

Mitose

Processus de division cellulaire au cours duquel les chromosomes d’une cellule sont dupliqués et répartis de façon identique dans les deux cellules formées.

Molécule

Ensemble d’atomes unis les uns aux autres par des liaisons chimiques.
Molécule phosphorylée
Molécule à laquelle un ou plusieurs groupes phosphates est lié, à la suite du transfert d’un ou plusieurs groupes phosphoryles par une kinase.

Monomère

Molécule libérée lors de l’hydrolyse d’un polymère, tels le glucose et les acides aminés. Également, autre terme désignant une sous-unité.

Monosaccharide

Ose. Glucide le plus simple, non hydrolysable. Les monosaccharides sont de deux types : les aldoses et les cétoses. On les distingue également selon le nombre d’atomes de carbone dans leur structure chimique, tels les trioses, les pentoses et les hexoses. Les principaux monosaccharides sont le glucose, le fructose et le mannose. Ils ont tous la même formule chimique (Cn(H2O)n), mais des configurations différentes.

Mutation

Modification transmissible, spontanée ou provoquée, d’un gène.

Myoglobine

Protéine musculaire à laquelle est associée une molécule d’hème. Elle sert au transport de l’oxygène et à sa mise en réserve dans les muscles

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Lexique de l alphabet i biochimie


Ictère
Quantité anormalement élevée de pigments biliaires dans le sang entraînant une coloration jaune anormale de la peau et des muqueuses : la jaunisse. Il est souvent attribuable à une maladie hépatique.
Ictère hémolytique
Ictère attribuable à une destruction (hémolyse) excessive des érythrocytes.
Inhibition
Diminution de l’activité d’une enzyme ou de la vitesse d’une voie métabolique.
Inosine
Nucléoside, de la famille des purines, constitué de l’hypoxanthine unie au ribose.
Intermédiaire
Produit d’une réaction qui est un substrat d’une autre réaction. L’intermédiaire fait en sorte que ces deux réactions sont couplées.
Interphase
Période entre deux divisions cellulaires.
Ion bicarbonate (HCO3-)
Forme ionisée de l’acide carbonique (H2CO3) résultant de l’hydratation du gaz carbonique (CO2) par l’anhydrase carbonique. Anion constituant la réserve alcaline du sang.
Irréversible
Réaction irréversible.
Isoenzymes
Isozymes. Les diverses formes moléculaires d’une même enzyme. Elles catalysent la même réaction biochimique, mais chacune possède des propriétés physiques, chimiques et cinétiques particulières. La nature ou la proportion des isoenzymes d’une même enzyme varie d’un tissu à un autre. Par exemple, il existe cinq isoenzymes de la lactate déshydrogénase.
Isomérase
Enzyme catalysant un réarrangement intramoléculaire entraînant la transformation d’isomères, principalement des isomères de fonction, telle la glucose-6-phosphate isomérase, ou des isomères de position, telle la phosphoglycérate mutase.
Isomères
Molécules ayant la même formule structurale brute mais des structures moléculaires développées différentes. Il existe différents types d’isomères : isomères de fonction, isomères de position, isomères stériques et isomères optiques.
Isomères de fonction
Molécules différant par un groupe fonctionnel. Par exemple, le glucose est un aldose et le fructose est un cétose.
Isomères de position
Molécules différant par la position d’un atome ou d’un groupe, tels le 2-phosphoglycérate et le 3-phosphoglycérate.
Isomères optiques
Molécules différant par leur activité optique. Par exemple, le L-lactate est dextrogyre et le D-lactate est lévogyre.
Isomères stériques
Stéréoisomères. Molécules différant par leur configuration, tel le glucose et le galactose, deux hexoses, ou le D-lactate et le L-lactate, des isomères optiques.
Isozymes
Isoenzymes

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Lexique de l alphabet h biochimie

Hématie
Érythrocyte.
Hème
Pigment contenant du fer entrant dans la structure de l’hémoglobine, de la myoglobine et des cytochromes.
Hémizygote
État d’une personne de sexe masculin, lorsqu’on réfère à un gène localisé sur le chromosome sexuel X.
Hémoglobine
Molécule constituée de quatre chaînes de globine, une protéine, et de quatre molécules d’hème. Elle est présente en grande concentration dans les érythrocytes. Elle sert au transport de l’oxygène et du gaz carbonique dans le sang.
Hémolyse
Rupture ou destruction des érythrocytes. L’hémolyse physiologique est la destruction normale des vieux érythrocytes dans la moelle osseuse. L’hémolyse pathologique est une destruction anormale et précoce des érythrocytes dans les vaisseaux sanguins, la rate ou le foie au cours de certaines maladies. Elle peut entraîner une anémie.
Héréditaire
Un gène ou un caractère se transmettant d’un parent à un descendant.
Hétérozygote
Personne dont les deux allèles d’un gène sont différents.
Hexokinase
Enzyme allostérique, de la famille des transférases, catalysant le transfert d’un groupe phosphoryle (phosphorylation) de l’ATP au glucose et produisant du glucose-6-phosphate et de l’ADP. Elle peut également phosphoryler le fructose et le mannose. Dans les érythrocytes, cette enzyme clé de la glycolyse est inhibée par une concentration élevée de glucose-6-phosphate. La réaction est irréversible et elle nécessite du magnésium qui forme un complexe avec l’ATP et l’ADP.
Hexose
Monosaccharide (ose) à 6 atomes de carbone.
Histamine
Amine biogène agissant comme un médiateur chimique ou un neurotransmetteur. Il est formé à partir de l’histidine.
Histidine
Acide aminé glucoformateur, non essentiel, sauf durant l’enfance et la grossesse. Précurseur utilisé pour la synthèse de l’histamine.
Homozygote
Personne dont les deux allèles d’un gène sont identiques.
Hormone
Molécule sécrétée dans le sang par une glande et entraînant des effets dans divers organes ou tissus possédant des récepteurs spécifiques de cette molécule.
Hydratation
Addition d’une molécule d’eau (H2O) à une molécule organique.
Hydrate de carbone
Glucide.
Hydrolase
Enzyme catalysant la rupture d’une liaison chimique par addition d’eau (H2O). La lactase et l’amylase, deux enzymes digestives, et l’ATPase sont des hydrolases.
Hydrolyse
Réaction au cours de laquelle une liaison est brisée par addition d’une molécule d’eau (H2O).
Hypoxanthine
Base azotée de la famille des purines.


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Lexique de l alphabet l biochimie

Lactase
Enzyme intestinale, de la famille des hydrolases, catalysant l’hydrolyse du lactose en glucose et en galactose.
Lactate
Forme ionisée de l’acide lactique. Produit final de la glycolyse anaérobie. Le lactate dans le sang est capté par divers organes ou cellules de l’organisme humain. Dans le foie, il sert à synthétiser du glucose et dans le coeur, il est oxydé en gaz carbonique (CO2) en même temps que de l’énergie est libérée. Il existe deux isomères optiques du lactate. Dans l’organisme, c’est le L-lactate qui est produit et métabolisé.
Lactate déshydrogénase
Enzyme, de la famille des oxydoréductases, catalysant la réduction du pyruvate en lactate et l’oxydation du NADH en NAD+. La réaction est réversible. L’enzyme est constituée de quatre sous-unités de deux types : les sous-unités H (heart / coeur) et M (muscles). Il existe cinq isoenzymes de la lactate déshydrogénase : MMMM (M4), MMMH (M3H), MMHH (M2H2), MHHH (MH3) et HHHH (H4).
Lactose
Disaccharide constitué d’une molécule de galactose unie à une molécule de glucose par une liaison glycosidique. Glucide se trouvant dans le lait.
Lécithine
Phosphatidylcholine.
Leucocyte
Globule blanc. Cellule du sang jouant un rôle essentiel dans le système immunitaire, donc dans la lutte contre les infections et les cancers.
Lévogyre
Propriété d’une molécule de faire dévier le plan de polarisation de la lumière polarisée vers la gauche.
Liaison ester (-COOC-)
Liaison entre un groupe alcool (-OH) et un groupe acide carboxylique (-COOH), formée par élimination d’une molécule d’eau (H2O).
Liaison glycosidique (-C-O-C-)
Liaison entre deux groupes hydroxyle (-OH) de deux monosaccharides, formée par élimination d’une molécule d’eau (H2O).
Liaison peptidique (-CONH-)
Liaison entre le groupe amine (-NH2) d’un acide aminé et le groupe acide carboxylique (-COOH) d’un autre acide aminé. Elle est formée par élimination d’une molécule d’eau (H2O).
Liaison pyrophosphate (-P-O-P-)
Liaison phosphoanhydre. Liaison à haut potentiel énergétique entre deux groupes phosphates.
Ligand
Molécule pouvant se lier de façon non covalente à un récepteur ou à un site spécifique sur une protéine.
Ligase
Enzyme catalysant l’union de deux molécules tout en hydrolysant une liaison pyrophosphate à haut potentiel énergétique. La pyruvate carboxylase est une ligase.
Lipides
Famille hétérogène de molécules organiques insolubles dans l’eau et autres solvants polaires, mais solubles dans des solvants non polaires, tels le chloroforme ou l’éther. Les principaux lipides sont : les triacylglycérols, les phospholipides, les acides gras et le cholestérol.
Lumière polarisée
Polarisation.
Lyase
Enzyme catalysant la rupture d’une liaison chimique par un autre moyen que l’hydrolyse ou l’oxydation. L’aldolase est une lyase.


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البيولوجيا Biologie

Biochimie structurale


Biochimie structurale

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البيولوجيا Biologie

programme de 3eme biochimie

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TECHNIQUES D’ANALYSES BIOLOGIQUES

VHG : 120
Cours 75
TP/TD 45
Coeff. 4
Module : A

CHAPITRE I. Méthodes spectrales
1. Spectrophotométrie d’absorption moléculaire
– Définitions et principes
– Spectre d’absorption
– Types & appareillage
– Applications
2. Fluorimétrie
– Définition & principe
– Types & Appareillage
– Applications
3. Photométrie d’émission atomique (microscopie électronique)
– Définition & principe
– Types & Appareillages
– Applications
4. Spectrophotométrie d’absorption atomique
– Définition & principe
– Types & Appareillage
– Applications
5. Résonnance magnétique nucléaire
– Définition & principe
– Types & Appareillage
– Applications

CHAPITRE II : Méthodes de fractionnement :
1. Filtration
– Définition & principe
– Matériel & Applications
2. Sédimentation
– Définition & principe
– Appareillage & Applications
– Centrifugation
– Ultracentrifugation

3. Dialyse et électrodialyse
– Type & principe
– Types de diffusion & dialyse
– Application
4. Méthodes chromatographiques
4.1. Définition & principe
4.2. Paramètres d’une analyse chromatographique
4.3. Conditions d’une séparation par chromatographie
– Chromato bassse pression
– Chromato haute pression
* Les différents types de chromatographie & leurs applications
** Chromatographie en phase liquide
– Chromato de partage
– Chromato d’adsorption
– Chromato par échange d’ions
– Chromato par perméation sur gel
– Chromato d’intérractions hydrophobes et d’hydroxyapatite
– Chromato d’affinité
** Chromatographie en phase gazeuse (principe et applications)

5. Méthodes électrophorétiques :
5.1. Définition & principes
5.2. Paramètres et conditions de réalisation
– Electrophorèse native
– Electrophorèse en milieu dissociant et/ou dénaturant
5.3. Différents types d’électrophorèse et leurs applications
– Electrophorése de zone
– Electrophorèse sur supports (agarose, acétate de cellulose,
gel de polyacrylamide…)
– Isoélectrofocalisation
– Electrophorèse bidimentionnelle
– Immunoelectrophorèse

CHAPITRE III : Les méthodes de marquage :
1. Les méthodes isotopiques
– Définition & principe
– Les différents traceurs et leurs nature
– Détection de la radioactivité et mesure
– Utilisations des molécules radioactives comme traceurs
– Méthodes de comptage et détection de la radioactivité
– Radio-protection et sécurité
2. Dosage radio-immunologiques
– Principe
– Marquage de l’antigène
– Spécificité de la réaction immunologique
– Applications
3. Dosages radio-enzymatiques (principes et applications)

CHAPITRE IV. Microscopie éléctronique
1. Microscopie éléctronique à transmission
– Déscription de l’appareil
– Principe de fonctionnement
– Préparation des échantillons
2. Microscopie éléctronique à balayage
– Déscription de l’appareil
– Principe de fonctionnement
– Préparation des échantillons

NB. Les séances de travaux pratiques sont indispensables pour la compréhension et l’assimilation de cet enseignement. Aussi, le responsable modulaire doit concevoir des T.P. pour initier l’étudiant à monter une experimentation dont le but d’analyser ou de controler un produit donné. Des TP ou TD de démonstration sont aussi à organiser dans le cas de non disponibilité d’appareillage ou de sa relative compléxité de mise en oeuvre. La partie microscopie, notamment peut être illustrée par des documents iconographiques
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PHYSIOLOGIE CELLULAIRE ET MOLECULAIRE
VHG 120h
Cours 75h
TP/TD 45h
Coeff 4
M.P.E.: Annuel

I. COMPARTIMENTATION FONCTIONNELLE DE LA CELLULE
(Vue d’ensemble)

II. BIOMEMBRANES
1. Composition des membranes : Isolement, composition
2. Architecture moléculaire des biomembranes
3. Les échanges membranaires : Transport passif, transport actif, endocytose

III. RELATION STRUCTURE-FONCTION DE LA CELLULE
1. Biosynthèse des lipides, des protéines membranaires et des protéines de sécrétion
2. Le cytosquelette
2.1. Les microfilaments d’actine : structure et propriétés
2.2. La fibre musculaire et la contraction musculaire
2.3. Les microtubules
2.4. Les filaments intermédiaires
3. Bioénergétique
4. Bases cellulaires et moléculaires de la communication chimique entre cellules
5. Bases cellulaires de la conduction nerveuse et de la transmission syoptique
6. Principes cellulaires de la défense immunitaire
7. La croissance et la différenciation cellulaire

ENZYMOLOGIE

VHG 90
Cours 60
TP/TD 30
Coeff. 3
Module : A

I. INTRODUCTION
1. Historique
2. Classification des enzymes
3. Propriétés générales
– dénaturation
– spécificité et stéréospécificité
– énergie d’activation
– effecteurs enzymatiques

II. STRUCTURE DES ENZYMES
1. enzymes monomériques (ex. -chymotrypsine)
2. Enzymes oligomériques (coopérativité positive/négative
3. Isoenzymes (LDH)
4. Complexes multienzymatiques

III. PURIFICATION DES ENZYMES ET DOSAGE DE
L’ACTIVITE ENZYMATIQUE

IV. CINETIQUE ET ORDRE DES REACTIONS CHIMIQUES
1. Réactions élémentaires
2. Réactions complexes
3. Ordre des réactions
– Définition
– Ordre en fonction de la concentration
– Ordre en fonction du temps

V. INTERACTIONS PROTEINES – LIGANDS
1. Association sur un site unique
2. Association sur n sites équivalents et indépendants
3. Association de 1 ligands sur 2 sites différents

VI. CINETIQUE A UN ET PLUSIEURS SUBSTRATS: Cas des enzymes allostériques
1. Cinétique à 1 substrat
2. Cinétique à 2 substrats
– mécanisme bi-bi ordonné
– mécanisme bi-bi aléatoire
– mécanisme ping-pong
– mécanisme theorell – chance
3. Cinétique à plusieurs substrats

VII. MECANISME DE LA CATALYSE
1. topologie et identification des centres actifs
2. fonctionnement des co-enzymes
3. activation des zymogènes
– par changement de conformation
– par découvrement du site actif
4. marqueurs spécifiques des centres catalytiques
5. mécanismes d’action des sérines protéases
6. mécanismes d’action des pyridoxal transférases
7. autres exemples de mécanismes d’action

VIII. MODES D’UTILISATION DES ENZYMES
1. Batch
2. Enzymes immobilisées
3. Immunoenzymologie

PHARMACOLOGIE ET TOXICOLOGIE

VHG 90
Cours 60
TD/TP 30
Coeff. 3
Module : A

· 1ére partie : Pharmacologie

I. INTRODUCTION
– Généralités sur les médicaments
– Origine et nature des médicaments

II. Principaux groupes des substances actives
– Antibiotiques
– Antiseptiques
– Hormones
– Vitamines
– Médiateurs chimiques

III. Pharmacocinétique
– Voies d’absorption
– Distribution, paramètres pharmacocinétiques
– Biotransformation
– Elimination

IV. Pharmacodynamique
– Notion de récepteurs
– Fixation des médicaments sur les récepteurs biologiques
– Interactions médicamenteuses au niveau des récepteurs
– Allergie provoquée par l’hypersensibilité aux médicaments, détermination génétique de l’idiosynergie aux médicaments

· 2éme partie : Toxicologie

I. Données générales sur la Toxicologie
– Notion d’hygiène et sécurité alimentaire
– Normes et législation

II. Nature des différents groupes toxiques
– Substances naturelles toxiques
– Pepticides
– Métaux et sels métalliques
– Hydrocarbures (aromatiques)
– Nitrates, Nitrites, Nitrosamines
– Hormones de synthèse
– Additifs alimentaires
– Retombées radioactives

III. Mécanismes d’action des toxiques
– Phase d’exposition (facteurs généraux)
– Résorption des toxiques : diffusion passive
– Phase toxico cinétique (facteurs généraux, biotoxification)
– Ase toxicodynamique (action toxique sur les biomolécules)
– Synergie toxique
IV. Etude toxicologique
– Introduction
– Toxicité aigue
– Toxicité subaigue
– Toxicité chronique

V. Principes types d’intoxications
– Intoxications médicamenteuses
– Intoxications par des plantes
– Intoxications par des polluants
– Intoxications par des métaux lourds
– Intoxications par des résidus pesticides
– Hygiène alimentaire et toxico-infections

VI. Mutagénèse, carcinogénèse et tératogénèse
– Etude de la cancérogénèse
– Etude sur la fonction de reproduction
– Tests de mutagénécité
– Mutagénécité et cancérogénécité]

BIOSTATISTIQUES
VHG 60
Cours 30
TP/TD 30
Coeff. 2
Module : S1

Chap. I : Rappels

1. Rappels des statistiques descriptives à 1 ou 2 variables
– Représentation sous forme num‚rique (moyenne, variance, classes modales et coefficient de corrélation).
– Représentation graphique (histogrammes, diagrammes en tableau).
2. Théorie d’estimation
– Méthodes d’estimation ponctuelle : la méthode du maximum de vraisemblance et la méthode des moindres carrés.
– Méthodes d’estimation par intervalles de confiance pour une moyenne et pour une proposition.
3. Les tests de conformité et homogénéïté
– Test de Xý
– Test de Student t
– Test de Fisher

Chap. II : Modèles linéaires

1. Analyse de la variance à 1 ou 2 facteurs et facteurs hiérarchiques
2. Régression linéaire simple et multiple et la régression pas à pas
3. Transformation de variables
– Linéaires
– Logarithmiques
– Racines
– Angulaires

Chap. III : Distribution d’abondance :
les modèles de MOTOMURA, PRESTON, Mac ARTHUR

– Modèle log-linéaires
– Modèle log-normaux
– Modèle Mac-Arthur

* Généralisation des modèles de distribution et d’abondance

Chap. IV : Initiation à un logiciel de traitement statistique
ACP, AFC, Analyse discriminante, Analyse des corrélations canoniques

Chap. V : Classification

– Matrice de similitude
– Matrice de distance
– Dendrogramme

TP et TD
– Toutes les matrices théoriques du cours doivent être assimilées sur des exercices simples portant sur
des expériences à caractères biologiques.
– L’apprentissage d’un logiciel statistique est souhaité.
– L’interprétation des résultats obtenus à partir des données multivariables est primordiale.

BIOLOGIE MOLECULAIRE ET GENIE GENETIQUE
VHG 90
COURS 60
TP/TD 30
coeff. 3
Module : A

A. BIOLOGIE MOLECULAIRE
1. Acides nucléiques
1.1. ADN (Structure, fonction et propriétés)
1.2. ARN (Structure, fonction et propriétés)
2. Biosynthèse des protéines
2.1. Traduction
2.2. Code génétique
2.3. Régulation
3. Régulation de l’expression génétique

B. GENIE GENETIQUE
1. Enzymes utilisées en biologie moléculaire
1.1. Nomenclature
1.2. Mode d’action
2. Mutagenèse : aspects appliqués
2.1. Classique
2.2. Dirigée
3. Recombinaison in-vitro, clonage et manipulation g‚n‚tique
3.1. Différentes sources possibles et préparation de l’ADN à cloner
3.2. Différents types de vecteurs et leur particularité
3.3. Stratégies de recombinaison de l’ADN à cloner avec l’ADN vecteur
3.4. Les cellules hôtes et diffférents modes de transfert de l’ADN
3.5. Construction de banques
– ADN génomique
– ADN complémentaire (cDNA)
3.6. Sélection et criblage des clones recombinants
3.7. Méthodes d’analyse du gène purifié
– hybridation
– restriction
– séquençage
3.8. Expression des genes clonés (reprendre les vecteurs d’expression)
3.9. Applications, perspectives et limites du clonage

STRUCTURE ET FONCTION DES MACROMOLECULES
VHG 60
Cours 30
TP/TD 30
Coeff. 2
Module : S1

Préambule : L’enseignant développera la structure et les fonctions de certains composés complexes (hors acides nucléiques traités dans le module : Biologie moléculaire et génie génétique) qui jouent un rôle, soit :
– Dans la constitution;
– Dans les phénomènes de reconnaissance, de conmmunication, de transport et d’échanges
– Dans le déroulement des différents métabolismes et cycles de la vie

1. Structure, biosynthèse et fonctions des complexes formés avec les protéines :
– glycoprotéines
– lipoprotéines
– phosphoprotéines
– chromoprotéines

2. Structure, biosynthèse et fonctions des complexes formés avec les lipides :
– phosphatides
– sphingolipides
– lipides isopréniques

3. Structure, biosynthèse et fonction des complexes formés avec les glucides :
– glucannes
– mucopolysaccharides

4. Structure, biosynthèse et fonctions des hormones :
– Définition
– Structure chimique
– biosynthèse et sécrétion
– circulation et dégradation des hormones
– récepteurs membranaires
– récepteurs intracellulaires


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التصنيفات
البيولوجيا Biologie

programme/4ème année biochimie

FILIERE BIOCHIMIE D.E.S.

4émeّ année

Modules VHG Cours TP/TD Coeff.

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1. Aspects moléculaire et cellulaire 75 45 30 4

du développement

2. Neurobiologie moléculaire & 60 30 30 3

fonctionnelle

3. Immunologie moléculaire et cellulaire 75 45 30 4

4. Biochimie appliquée 75 45 30 4

5. Anglais scientifique 45 30 15 1

6. Initiation à la recher. Bibliographique (Séminaire 2 ou 3 séances)

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Total 330

NB.: Les volumes horaires des modules de 4° année (S7) sont comme indiqués sur le tableau ci-dessus.

ASPECTS MOLECULAIRE ET CELLULAIRE DU DEVELOPPEMENT

VHG 78

Cours 45

TP/TD 30

Coeff. 4

I. Rappel des grandes étapes d’embryologie “classique”

II. Les premières cellules de développement

1. Les cellules germinales et les synthèses moléculaires

2. La fécondation : activation et synthèses moléculaires

3. Exemple d’étude de la variabilité dans la nature et la synthèse d’une protéine au cours des différents stades de développement : exemple de la LDH chez la souris

III. Les mouvements morphogéniques dans l’organisatioon spatiale de l’embryon

1. Les polarites

2. La segmentation

3. La gastrulation

4. Evolution des feuillets germinaux

IV. La diversification et la mémoire cellulaire :

1. Variation du mode d’expression des genes au cours du développement

2. Interactions chimiques entre les blastomères

3. Interactions intercellulaires dans la différenciation des cellules embryonnaires

4. La détermination cellulaire

V. L’organogénèse

1. Plan d’organisation

2. Les molécules d’adhérence dans les déplacements morphogéniques

3. L’information de position (mésoderme)

VI. Etude de quelques gènes de développement (cas des drosophiles)

1. Les chromogènes – exemple mutation sur le gène Lin14

2. Les gènes à effets maternels (principalement gènes impliqués dans polarité de l’embryon)

– mutation bicoïd

– mutation oscar

– mutation dicéphalique

3. Les gènes zygotiques de segmentation

– gènes de type Pair-rule

– gènes de type Fushi-tarazu

– gènes de type Even-skipped

– gènes de type Engrailed

4. Les gènes homéotiques : définition de la nature de chaque segment

– complexe Antennapedia (Ant-C)

– complexe Bithorax (BX-C)

– les Homéobox

NEUROBIOLOGIE MOLECULAIRE ET FONCTIONNELLE

VHG 60

Cours 30

TP/TD 30

Coeff. 3

I. Notions générales sur le système nerveux

1. Cytologie du neurone et des éléments cellulaires associés

2. Histologie et anatomie du système nerveux

3. Embryologie et développement

4. Culture in-vitro des neurones et des cellules associées

II. Chimie du système nerveux

1. les constituants chimiques du système nerveux

2. les transmetteurs chimiques

– le système cholinergique

– le système cathécol-indolaminergique

– autres systèmes de neurotransmission

3. pharmacologie moléculaire et cellulaire des neurotransmeteurs

III. Electrophysiologie du système nerveux

1. Electrophysiologie du neurone

2. Elctrophysiologie des structures cérébrales

IV. Bases moléculaires des comportements

1. Apprentissage et mémoires

2. Sommeil et vigilance

3. Agressivité

4. Douleur

5. Soif, faim et thermogénèse

6. Autres comportements

IMMUNOLOGIE MOLECULAIRE ET CELLULAIRE

VHG 75

Cours 45

TD/TO 30

Coeff. 4

1. RAPPELS SUR LA REPONSE IMMUNITAIRE

1. Moëlle osseuse

2. Thymus

3. Ganglions lymphatiques

4. Tissus lympho‹des associés aux Muqueuses (TLAM)

5. La nate

6. Cellules présentants l’antigène (CPA et autres)

2. ACTIVATION DES LYMPHOCYTES (T et B)

3. SYNTHESE DES ANTICORPS ET LEUR DIVERSITE

4. IMMUNITE CELLULAIRE

1. Lymphocytes T auxilliaires et production de lymphokines

2. Lymphocytes T cytotoxiques

3. Récepteurs des lymphocytes T

4. Phénomène de la cytotoxicité

5. ACQUISITION DE LA MEMOIRE

6. LA SPECIALITE DE L’IMMUNITE ACQUISE

7. LA VACCINATION

8. LES HYBRIDOMES ET ANTICORPS MONOCLONAUX

9. CONTROLE DE LA REPONSE IMMUNITAIRE

10. DEVELOPPEMENT DU SYSTEME IMMUNITAIRE

11. IMMUNITE ANTI-INFECTIEUSE

12. IMMUNOPATHOLOGIE

1. Les maladies auto-immunes

2. Les états d’hypersensibilité (HS)

2.1. les différents types d’HS (I,II,III,IV)

2.2. l’HS médicamenteuse

3. Les déficits immunitaires

13. LES RELATIONS FONCTIONNELLES ENTRE SI ET SYSTEME

NEUROENDOCRINIEN

14. ASPECTS MOLECULAIRE DE LA TRANSPLANTATION ET

REJET DES GREFFES

BIOCHIMIE APPLIQUEE

VHG: 75

Cours 45

TP/TD 30

Coeff. 4

Préambule : L’objectif assigné à ce module est d’aborder certains aspects pratiques des enseignements dispensés en 2éme et 3éme année en égard à la compléxité des structures et des phénomènes se trouvant dans la nature et de l’utilisation des substances biologiques dans les domaines variés : agriculture, environnement, alimentation, santé, industrie (cosmétique, tannerie, etc….)

De part les chapitres qui le constituent, ce module peut être dispensé sous forme de conférences par plusieurs intervenants, chacun se proposant de traiter un domaine de spécialité bien défini. Il est aussi recommandé d’illustrer les volets pratiques soit par le montage de TP appropriés, soit par la visite d’unités de production ou de transformation.

Enfin, plusieurs thèmes relatifs au contenu de ce module peuvent être traités par les étudiants sous forme d’exposés.

Chap. I : Biochimie des substances d’origine végétales :

1. les macromolécules de la paroi végétale

(proteines, cellulose, Hémicellulose, pectines, lignines et autres substances)

2. les substances foliaires

(protéines foliaires, obtention d’isolats et de concentrats)

3. métabolites secondaires

(les alcaloïdes, terpènes, polyphénols)

A développer :

– origine et localisation

– composition , structure

– isolement et extraction

– intérêts

Chap. II : Biochimie des substances d’origine animale

1. Constituants des liquides biologiques

1.1. sang

1.2. sérum du lait

A développer :

– composition, structure des constituants

– Isolement et valorisation

2. Culture de cellules animales (eucaryotes)

2.1. le cycle cellulaire et les moyens d’études

2.2. les différents types de culture (organotypiques, culture de cellules isolées).

2.3. L’hybridation cellulaire – application à la production d’anticorps monoclonaux

Chap. III : Biochimie de substances d’origine microbienne

1. Les enzymes

2. Les vitamines

3. Les antibiotiques

4. Culture de biomasse et production d’organismes unicellulaires (P.O.U.)

(synthèse d’acides aminées, d’acides organiques, de vitamines,…)

Chap. IV : Enzymologie appliquée

1. Les enzymes immobilisés et leur intérêt

1.1. méthodes d’immobilisation des enzymes

1.2. propriétés des enzymes immobilisées

1.3. applications

1.4. réacteurs enzymatiques

2. Les enzymes artificielles

Cas des cyclodentrines: intérêt dans l’utilisation en industrie agro-alimentaire.

التصنيفات
البيولوجيا Biologie

Cours Biochimie

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Cours Biochimie

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