التصنيف: علوم الطبيعــة والحيـاة Sciences de la nature et la vie

علوم الطبيعــة والحيـاة Sciences de la nature et la vie

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Lexique de l alphabet h biochimie

Hématie
Érythrocyte.
Hème
Pigment contenant du fer entrant dans la structure de l’hémoglobine, de la myoglobine et des cytochromes.
Hémizygote
État d’une personne de sexe masculin, lorsqu’on réfère à un gène localisé sur le chromosome sexuel X.
Hémoglobine
Molécule constituée de quatre chaînes de globine, une protéine, et de quatre molécules d’hème. Elle est présente en grande concentration dans les érythrocytes. Elle sert au transport de l’oxygène et du gaz carbonique dans le sang.
Hémolyse
Rupture ou destruction des érythrocytes. L’hémolyse physiologique est la destruction normale des vieux érythrocytes dans la moelle osseuse. L’hémolyse pathologique est une destruction anormale et précoce des érythrocytes dans les vaisseaux sanguins, la rate ou le foie au cours de certaines maladies. Elle peut entraîner une anémie.
Héréditaire
Un gène ou un caractère se transmettant d’un parent à un descendant.
Hétérozygote
Personne dont les deux allèles d’un gène sont différents.
Hexokinase
Enzyme allostérique, de la famille des transférases, catalysant le transfert d’un groupe phosphoryle (phosphorylation) de l’ATP au glucose et produisant du glucose-6-phosphate et de l’ADP. Elle peut également phosphoryler le fructose et le mannose. Dans les érythrocytes, cette enzyme clé de la glycolyse est inhibée par une concentration élevée de glucose-6-phosphate. La réaction est irréversible et elle nécessite du magnésium qui forme un complexe avec l’ATP et l’ADP.
Hexose
Monosaccharide (ose) à 6 atomes de carbone.
Histamine
Amine biogène agissant comme un médiateur chimique ou un neurotransmetteur. Il est formé à partir de l’histidine.
Histidine
Acide aminé glucoformateur, non essentiel, sauf durant l’enfance et la grossesse. Précurseur utilisé pour la synthèse de l’histamine.
Homozygote
Personne dont les deux allèles d’un gène sont identiques.
Hormone
Molécule sécrétée dans le sang par une glande et entraînant des effets dans divers organes ou tissus possédant des récepteurs spécifiques de cette molécule.
Hydratation
Addition d’une molécule d’eau (H2O) à une molécule organique.
Hydrate de carbone
Glucide.
Hydrolase
Enzyme catalysant la rupture d’une liaison chimique par addition d’eau (H2O). La lactase et l’amylase, deux enzymes digestives, et l’ATPase sont des hydrolases.
Hydrolyse
Réaction au cours de laquelle une liaison est brisée par addition d’une molécule d’eau (H2O).
Hypoxanthine
Base azotée de la famille des purines.


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Labo de controle de qualite

Cette recherche comprend tout ce que est lié à

un laboratoire de contrôle de la qualité

Elle est utile pour les étudiants du contrôle de qualité et annalyse

pour être en mesure de voir quelques-uns des équipements,

les outils et l’accès à ses composantes,

ainsi que d’un modèle pour fournir

des résumés de leurs recherches au cours de la jeter

Ce travail est le fruit d ‘effort

D’un groupe des étudiants de quatrième année l’an dernier

sous la supervision de MR *BOUBENDIRE ABD -ELHAFID

labo de controle de qualité

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Magister setif

EPREUVE DE TECHNIQUE D’ANALYSES BIOCHIMIQUES

QUESTION1 (5 points): on a enregistré les temps de rétention (tr) au cours d’une chromatographie sur gel.des protéines suivantes (aldolase:145000, Lactate déshydrogénase: 135000, Phosphatase alcaline: 80000, Ovalbumine: 45000 et Lactoglobuline: 37100) le débit est de 5 ml/h. les temps de rétention sont respectivement: 10.4, 11.4, 18.4, 26.2 et 28.6 heures.
1- calculer les volumes d’élution (Ve) correspondants à chacune des protéines. (1.25 pts)
2- Quels le nom de cette chromatographie?
3- Déterminer la masse moléculaire de la glucokinase sortie à un temps de rétention tr=21h. (2pts)

QUESTION2 (5 points):L’absorbance d’un mélange de 2 nucléotides différents (N1 et N2) à 260 nm est égale à 0.60 et elle est égale à 0.30 à 280 nm. Connaissant le cœfficient d’absorption molaire (ε) de chaque nucléotide, calculer les concentrations de N1 et N2 dans cette solution (on donne L=1cm).
εN1 à 260nm=15 10³ εN2 à 260nm=12 10³
εN1 à 280nm=2.5 10³ εN2 à 280nm=8 10³

QUESTION3 (5 points): Enumérer les principaux procédés de fractionnement et les différents types de chaque procédé?

QUESTION4 (5 points): L’électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence du SDS et du 2-mercaptoéthanol est argement utilisé pour l’étude des poids moléculaires des sous unités protéiques. Le system utilisé dans ce cas est discontinu.
1- Quels sont les rôles du SDS et du 2-mercaptoéthanol? (2pts)
2- Que signifie le terme système discontinu? (1pt)
3- Quelle est la composition chimique du gel polyacrylamide? (1pt) Citer deux autres gels utilisés en électrophorèse. (1pt)

………………………………………….. ………………………………….

EPREUVE: BIOCHIMIE

Exercice 1:
Soit un triholosides X, non réducteur, dont tous les oses appartiennent à la série D.
L’action d’une βgalactosidase sur X libère le saccharose et un hexose.
Lorsqu’une mole de X est soumise à l’action de l’acide périodique (HIO4), il y a consommation de 3 moles d’ HIO4, production d’une mole d’acide formique et aucune d’aldéhyde formique.
Quel est le nom de X selon la nomenclature officielle et quelle est sa formule selon Haworth. Expliquer.

Exercice 2:
Soit le peptide A: Asp-Ala-Glu-Ser-Lys et le peptide B: Asp-Ala-Glu-Ser
a- Quelle enzyme permet d’obtenir B à partir de A
b- A pH=1, quelle est la charge nette de A et quelle est celle de B justifier
c- Le mélange des 2 peptides est soumis à une électronique à pH=7. Indiquer par un schéma à la fin de l’expérience la position des 2 peptides. Justifier le résultat.

Exercice 3:
Une préparation d’enzyme renferme 20 mg de protéine par ml. On sait que l’enzyme a pour son substrat une Km=3 10‾ۤ4M.
En présence d’une concentration 3 10‾ۤ4M de substrat, la transformation du substrat est à raison de
1- A quelle concentration de substrat devra-t-on opérer pour mesure l’activité spécifique de cette préparation d’enzyme,
2- Calculer l’activité spécifique de cette préparation.

Exercice 4:
La biosynthèse de l’acide palmitique est cytoplasmique, consomme 8 acétylCoA et utilise le pouvoir réducteur de 14 NADPH,H+
a- Quelle est l’origine de l’acétylCoA servant à cette synthèse
b- Comment l’acétylCoA formé au niveau de la mitochondrie parvient au niveau du cytoplasme
c- Quelle est l’origine du NADPH,H+ servant à cette synthèse(décrire les réactions biochimiques)

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Quelques parametres biochimique


LA GLYCEMIE
Elle doit être dosée à jeun, mais le diagnostic de diabète peut nécessiter un dosage de la glycémie à la suite d’un repas ou plusieurs dosages successifs après l’absorption de 75 grammes de sucre ; c’est l’ « hyperglycémie provoquée par voie orale ».
La glycémie peut aussi être mesurée au moyen de bandelettes réactives après s’être piqué l’extrémité d’un doigt à l’aide d’une pointe spéciale. Cette technique est +fort utile pour le diabétique, qui doit contrôler fréquemment sa glycémie, car elle peut être pratiquée à la maison, sans l’aide d’une tierce personne (index, Diabète).
Taux normal (glycémie à jeun) : 0,8 à 1,1 g / l, c’est-à-dire 4 à 6,1 mmol / l.

L’ACIDE URIQUE
L’acide urique est l’un des déchets de la décomposition des protéines dans l’organisme. Le taux d’acide urique dans le sang est élevé dans la goutte et dans l’insuffisance rénale (index, Nephro-urologie).
Taux normal : – femme : 20 à 60 mg / l, soit de 90 à 360 micromol / l ; – homme : 25 à 70 mg / l, soit de 149 à 416 micromol / l.

LE TAUX DE PROTHROMBINE
Cet examen permet de tester le bon fonctionnement de certains facteurs de la coagulation. Ils sont abaissés en cas de maladie hépatique et lorsqu’un malade prend des médicaments anticoagulants par voie orale. C’est, dans ce cas, l’examen de choix pour contrôler l’efficacité du traitement. Le taux de prothrombine, ou « T.P. », doit alors être strictement compris entre 25% et 35%, alors qu’il est normalement supérieur à 70%. S’il est inférieur à 25%, il y a risque d’hémorragie, et s’il est supérieur à 35%, le traitement n’est plus suffisamment efficace.

L’UREE
Elle provient de la destruction des protéines, et s’élimine par le rein (index, Physiologie du rein). Elle peut donc augmenter si ce dernier ne fonctionne pas bien, ou en cas de destruction trop importante de protéines (comme dans les brûlures étendues).
Taux normal : 0,15 à 0,50 g / l.

LE CALCIUM
Le calcium doit rester à un taux fixe dans le sang. Une variation fait suspecter une maladie osseuse (index, Rhumatologie), rénale (index, Néphro-urologie), endocrinienne (index, Endocrinologie) ou de mauvais apports en vitamine D.
Taux normal : 90 à 105 mg / l, c’est-à-dire de 2,2 à 2,6 mmol / l.

LE TEMPS DE CEPHALINE KAOLIN
C’est un test destiné à étudier la coagulation. Les résultats sont donnés par comparaison avec un sujet témoin exempt de toute maladie. Il est notamment utilisé pour surveiller un traitement anticoagulant par héparine (injections intraveineuses) ou calciparine (injections sous-cutanées) : ce temps doit alors être deux ou trois fois supérieur à celui du témoin.

LE CHOLESTEROL ET LES LIPIDES
Le sang contient 5 à 7 grammes de lipides par litre. Ces lipides sont liés à des molécules spéciales de protéines, les lipoprotéines, qui sont chargées de les transporter. On distingue quatre types de lipoprotéines : – les chylomicrons, riches en triglycérides ; – les VLDL (Very Low Density Lipoproteins) ou lipoprotéines de très basse densité, ou pré- Béta-lipoprotéines, également riches en triglycérides ; – les LDL ( Low Density lipoproteins) ou lipoprotéines de basse densité, que l’on appelle aussi « Bêta-lipoprotéines », transportant la majeure partie du cholestérol ; le LDL-cholestérol est souvent appelé le « mauvais » cholestérol, car son augmentation est constante en cas d’athérome ; – les HDL (High Density lipoproteins) ou lipoprotéines de haute densité ou encore Alpha-lipoprotéines, transportant surtout des phospholipides et un peu de cholestérol ; le HDL-cholestérol est considéré comme le « bon » cholestérol, car il protège les artères contre l’athérome.

Les taux normaux : – lipides du sang : 5 à 7 g / l.
Cet examen n’est guère significatif, car il apporte peu de renseignements sur la répartition des lipides.

LE CHOLESTEROL
Les valeurs usuelles du cholestérol sont variables, puisqu’elles vont de 1,40 à 2,50 g / l (3,61 à 6,45 mmol / l) : – HDL-cholestérol : 0,4 à 0,5 g / l ou 1 à 1,3 mmol / l ; – LDL-cholestérol : doit être inférieur à 2 g / l ou à 5 mmol / l ;
Il y a hypercholestérolémie si le taux de cholestérol sanguin est supérieur à 2,60 g / l, ou bien à 6,7 mmol / l (2,80 g / l chez l’adulte de plus de soixante ans).

LES TRIGLYCERIDES
Les triglycérides sont comme le cholestérol des corps gras présents dans le sang. Leur dosage peut s’avérer élevé dans une alimentation déséquilibrée, en particulier si l’on consomme trop de sucre, d’alcool, ou simplement si la personne est trop grosse. Enfin, cet examen doit être régulièrement effectué en cas de prise de pilule. – triglycérides : 0,30 à 1,40 g / l ou 0,33 à 1,58 nmol / l. Il y a hypertriglycéridémie nette lorsque le taux dépasse 2 g / l.

LA CREATININE
C’est le « miroir » du fonctionnement rénal. Elle est normalement élevée chez les personnes très musclées ou en cas de maladie musculaire.
Taux normal : 5 à 12 mg / l, c’est-à-dire de 45 à 110 mol / l.

L’IONOGRAMME
C’est le dosage des principaux « ions » du sang. Il existe des éléments chargés positivement, les cations, et des éléments chargés négativement, les anions. Ils doivent être en état d’équilibre.
On dose le sodium, le potassium, le chlore et les bicarbonates. Un trouble de cet équilibre peut être constaté dans nombre de maladies (rénales, par exemple) ou après la prise de certains médicaments (les diurétiques). La surveillance de l’ionogramme est essentielle en réanimation, lorsque le malade est réhydratée par des perfusions intraveineuses. L’ionogramme permet de mesurer l’importance de la réhydratation ou de la déshydratation et de « remplir » le patient en conséquence.
Taux normaux : – sodium (Na+) : 142 mmol / l ; – potassium (K+) : 5 mmol / l ; – calcium (Ca+ +) : 2,5 mmol / l ; – magnésium (Mg+ +) : 1,5 mmol / l ; – chlore (Cl–) : 103 mmol / l ; – bicarbonates (HCO3–) : 27 mmol / l ; – phosphates (HPO4 ¬ ¬) : 1 mmol / l.

L’HCG
La ganadotrophine chorionique ou hormone chorionique gonadotrope (HCG) est une hormone dont le taux s’élève rapidement dans le sang et les urines lors de la grossesse. Son dosage permet d’en suivre l’évolution dès les premiers jours après la fécondation : – en l’absence de grossesse, le taux est inférieur à 5 U / l ; – 4e semaine d’aménorrhée : 1 500 U / l ; – 6e semaine d’aménorrhée : 28 000 U / l ; – 8e semaine d’aménorrhée : 94 000 U / l ; – 12e semaine d’aménorrhée : 57 000 U / l ; – 17e semaine d’aménorrhée : 18 000 U / l ; – au cours du 2e et du 3e trimestre : le taux se maintient entre 10 000 et 30 000 U / l.

L’ELECTROPHORESE
Pour distinguer les protéines les unes des autres, on réalise un examen spécial appelé électrophorèse. Si l’on applique un courant électrique aux protéines du sang, on observe une séparation des différentes protéines, ce qui permet de les doser. En pratique, le prélèvement est déposé sur une bande de papier spécial (acétate de cellulose), à laquelle est appliqué un champ électrique. Les protéines se déplacent le long de ce papier ; il suffit à la fin d’appliquer un colorant pour voir apparaître des bandes plus ou moins foncées et larges en fonction de la concentration de chaque protéine. Toutes ces opérations sont réalisées
automatiquement aujourd’hui.

LES DIFFERENTES PROTEINES
– L’albumine diminue chez les personnes âgées et pendant la grossesse. Elle diminue également lorsque l’alimentation est pauvre en protéines (index, Alimentation), lors des maladies hépatiques (index, Gastrologie), lors des hémorragies graves, des maladies rénales (index, Néphrologie), des diarrhées chroniques. – Les alpha1 et alpha2-globulines augmentent au cours de la grossesse, lors des maladies infectieuses, des collagénoses, des maladies rénales (index, Néphrologie), des infarctus du myocarde, des fractures osseuses (index, Traumatologie). – Les bêtaglobulines augmentent lorsqu’il existe des anomalies des graisses de sang, lors des maladies hépatiques et lors des maladies rénales. – Les gammaglobulines augmentent dans un grand nombre de maladies, en particulier les maladies infectieuses et parasitaires, le sida, les affections rénales, rhumatologiques, les cancers et les maladies sanguines.

LES IMMUNOGLOBULINES
Ce sont des protéines spéciales, appartenant à la classe des gammaglobulines, et qui sont responsables de l’activité anticorps (index, Immunologie). On dose les immunoglobulines chaque fois que l’on constate une anomalie dans le dosage des gammaglobulines, ou lorsque l’on recherche une maladie spécifique.
On distingue cinq catégories d’immunoglobulines : – les Immunoglobulines G ou IgG – les Immunoglobulines A ou IgA – les Immunoglobulines M ou IgM – les Immunoglobulines D ou IgD – les Immunoglobulines E ou IgE
Des sous-classes : certaines de ces classes peuvent encore être subdivisées en plusieurs sous-classes (on distingue ainsi les IgG1, G2, G3, G4).

Taux normaux :
Les Immunoglobulines G représentent 80% des immunoglobulines et leur augmentation est constante dans la plupart des maladies infectieuses, ainsi que celle de la plupart des immunoglobulines, selon des modalités qui vous sont expliquées dans le chapitre consacré à l’immunologie. Mais les Immunoglobulines E sont, quant à elles, augmentées surtout lors des réactions allergiques telles celles que manifestent un asthme ou un eczéma.

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Techniques de l’ingénieur pour les CQA

بسم الله الرحمن الرحيم
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Controle qualité et analyses

Technique de l’ingénieur
I- Agroalimentaire agroalimentaire

معالجة المياه eau 1

التغليف emballage

تخزين المياه eau 2

توزيع المياه eau 3

وحدات القياس unités

cahier des charges

iso 14000

choix de l’emballage

الاغلفة البلاستيكية emballage plastique

emballage 2

مكونات كيميائية للمواد الغذائية composition chimique des aliments

مياه صالحة للشرب alimentation en eau potable

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Lexique de l alphabet n biochimie


Magnésium (Mg2+)

Ion métallique présent dans toutes les cellules, essentiel dans de nombreuses réactions biochimiques. Il est particulièrement abondant dans les os. Les céréales, les noix, les légumineuses et les légumes verts sont de bonnes sources de magnésium.

Maladie héréditaire

Maladie résultant d’une mutation d’un gène.

Maltose

Disaccharide constitué de deux molécules de glucose unies par une liaison glycosidique. Glucide formé principalement au cours de la digestion de l’amidon.

Manganèse (Mn2+)

Ion métallique requis par certaines métalloenzymes, telle la pyruvate carboxylase. Les céréales, les noix, les fruits et les légumes verts sont des sources de manganèse.

Mannose

Monosaccharide (ose) de la famille des aldohexoses.

Médiateur chimique

Molécule produite par une cellule et agissant sur une autre cellule possédant un récepteur spécifique de ce médiateur.

Membrane plasmique

Membrane cellulaire externe. Elle est composée d’une double couche de lipides (principalement des phospholipides, mais également du cholestérol et des glycolipides) dans laquelle sont insérées diverses protéines (tels des récepteurs, des transporteurs et des enzymes). La perméabilité de la membrane plasmique est sélective : les molécules liposolubles et les gaz la traversent facilement, tandis que seulement certaines molécules hydrosolubles la traversent grâce à des transporteurs spécifiques de chacune d’elles.

Métabolisme

Ensemble des réactions couplées se produisant dans les cellules de l’organisme. Il permet soit d’extraire l’énergie des nutriments (catabolisme), soit de synthétiser les constituants nécessaires à la structure et au bon fonctionnement des cellules (anabolisme).

Métalloenzyme

Enzyme ayant un ou plusieurs ions métalliques associés à leur structure protéique et essentiels à leur activité catalytique ou au maintien de leur structure tridimensionnelle.

Mitochondrie

Organite délimité par deux membranes. Les mitochondries sont localisées dans le cytoplasme des cellules et elles jouent un rôle important dans le métabolisme énergétique cellulaire, puisqu’elles sont le site de synthèse de la majorité de l’ATP et aussi de la respiration cellulaire. Elles contiennent plusieurs enzymes catalysant des réactions d’oxydoréduction, la chaîne respiratoire et le mécanisme de la phosphorylation oxydative.

Mitose

Processus de division cellulaire au cours duquel les chromosomes d’une cellule sont dupliqués et répartis de façon identique dans les deux cellules formées.

Molécule

Ensemble d’atomes unis les uns aux autres par des liaisons chimiques.
Molécule phosphorylée
Molécule à laquelle un ou plusieurs groupes phosphates est lié, à la suite du transfert d’un ou plusieurs groupes phosphoryles par une kinase.

Monomère

Molécule libérée lors de l’hydrolyse d’un polymère, tels le glucose et les acides aminés. Également, autre terme désignant une sous-unité.

Monosaccharide

Ose. Glucide le plus simple, non hydrolysable. Les monosaccharides sont de deux types : les aldoses et les cétoses. On les distingue également selon le nombre d’atomes de carbone dans leur structure chimique, tels les trioses, les pentoses et les hexoses. Les principaux monosaccharides sont le glucose, le fructose et le mannose. Ils ont tous la même formule chimique (Cn(H2O)n), mais des configurations différentes.

Mutation

Modification transmissible, spontanée ou provoquée, d’un gène.

Myoglobine

Protéine musculaire à laquelle est associée une molécule d’hème. Elle sert au transport de l’oxygène et à sa mise en réserve dans les muscles

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Lexique de l alphabet l biochimie

Lactase
Enzyme intestinale, de la famille des hydrolases, catalysant l’hydrolyse du lactose en glucose et en galactose.
Lactate
Forme ionisée de l’acide lactique. Produit final de la glycolyse anaérobie. Le lactate dans le sang est capté par divers organes ou cellules de l’organisme humain. Dans le foie, il sert à synthétiser du glucose et dans le coeur, il est oxydé en gaz carbonique (CO2) en même temps que de l’énergie est libérée. Il existe deux isomères optiques du lactate. Dans l’organisme, c’est le L-lactate qui est produit et métabolisé.
Lactate déshydrogénase
Enzyme, de la famille des oxydoréductases, catalysant la réduction du pyruvate en lactate et l’oxydation du NADH en NAD+. La réaction est réversible. L’enzyme est constituée de quatre sous-unités de deux types : les sous-unités H (heart / coeur) et M (muscles). Il existe cinq isoenzymes de la lactate déshydrogénase : MMMM (M4), MMMH (M3H), MMHH (M2H2), MHHH (MH3) et HHHH (H4).
Lactose
Disaccharide constitué d’une molécule de galactose unie à une molécule de glucose par une liaison glycosidique. Glucide se trouvant dans le lait.
Lécithine
Phosphatidylcholine.
Leucocyte
Globule blanc. Cellule du sang jouant un rôle essentiel dans le système immunitaire, donc dans la lutte contre les infections et les cancers.
Lévogyre
Propriété d’une molécule de faire dévier le plan de polarisation de la lumière polarisée vers la gauche.
Liaison ester (-COOC-)
Liaison entre un groupe alcool (-OH) et un groupe acide carboxylique (-COOH), formée par élimination d’une molécule d’eau (H2O).
Liaison glycosidique (-C-O-C-)
Liaison entre deux groupes hydroxyle (-OH) de deux monosaccharides, formée par élimination d’une molécule d’eau (H2O).
Liaison peptidique (-CONH-)
Liaison entre le groupe amine (-NH2) d’un acide aminé et le groupe acide carboxylique (-COOH) d’un autre acide aminé. Elle est formée par élimination d’une molécule d’eau (H2O).
Liaison pyrophosphate (-P-O-P-)
Liaison phosphoanhydre. Liaison à haut potentiel énergétique entre deux groupes phosphates.
Ligand
Molécule pouvant se lier de façon non covalente à un récepteur ou à un site spécifique sur une protéine.
Ligase
Enzyme catalysant l’union de deux molécules tout en hydrolysant une liaison pyrophosphate à haut potentiel énergétique. La pyruvate carboxylase est une ligase.
Lipides
Famille hétérogène de molécules organiques insolubles dans l’eau et autres solvants polaires, mais solubles dans des solvants non polaires, tels le chloroforme ou l’éther. Les principaux lipides sont : les triacylglycérols, les phospholipides, les acides gras et le cholestérol.
Lumière polarisée
Polarisation.
Lyase
Enzyme catalysant la rupture d’une liaison chimique par un autre moyen que l’hydrolyse ou l’oxydation. L’aldolase est une lyase.


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Introduction a la pharmacologie

INTRODUCTION A LA PHARMACOLOGIE

Professeur Hervé ALLAIN
Faculté de Médecine
Université de Rennes 1

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Lexique de l alphabet i biochimie


Ictère
Quantité anormalement élevée de pigments biliaires dans le sang entraînant une coloration jaune anormale de la peau et des muqueuses : la jaunisse. Il est souvent attribuable à une maladie hépatique.
Ictère hémolytique
Ictère attribuable à une destruction (hémolyse) excessive des érythrocytes.
Inhibition
Diminution de l’activité d’une enzyme ou de la vitesse d’une voie métabolique.
Inosine
Nucléoside, de la famille des purines, constitué de l’hypoxanthine unie au ribose.
Intermédiaire
Produit d’une réaction qui est un substrat d’une autre réaction. L’intermédiaire fait en sorte que ces deux réactions sont couplées.
Interphase
Période entre deux divisions cellulaires.
Ion bicarbonate (HCO3-)
Forme ionisée de l’acide carbonique (H2CO3) résultant de l’hydratation du gaz carbonique (CO2) par l’anhydrase carbonique. Anion constituant la réserve alcaline du sang.
Irréversible
Réaction irréversible.
Isoenzymes
Isozymes. Les diverses formes moléculaires d’une même enzyme. Elles catalysent la même réaction biochimique, mais chacune possède des propriétés physiques, chimiques et cinétiques particulières. La nature ou la proportion des isoenzymes d’une même enzyme varie d’un tissu à un autre. Par exemple, il existe cinq isoenzymes de la lactate déshydrogénase.
Isomérase
Enzyme catalysant un réarrangement intramoléculaire entraînant la transformation d’isomères, principalement des isomères de fonction, telle la glucose-6-phosphate isomérase, ou des isomères de position, telle la phosphoglycérate mutase.
Isomères
Molécules ayant la même formule structurale brute mais des structures moléculaires développées différentes. Il existe différents types d’isomères : isomères de fonction, isomères de position, isomères stériques et isomères optiques.
Isomères de fonction
Molécules différant par un groupe fonctionnel. Par exemple, le glucose est un aldose et le fructose est un cétose.
Isomères de position
Molécules différant par la position d’un atome ou d’un groupe, tels le 2-phosphoglycérate et le 3-phosphoglycérate.
Isomères optiques
Molécules différant par leur activité optique. Par exemple, le L-lactate est dextrogyre et le D-lactate est lévogyre.
Isomères stériques
Stéréoisomères. Molécules différant par leur configuration, tel le glucose et le galactose, deux hexoses, ou le D-lactate et le L-lactate, des isomères optiques.
Isozymes
Isoenzymes

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L’hormone de croissance stimule la croissance

• L’hormone de croissance stimule la croissance.
• La prolactine stimule la production et l’écoulement de lait.
• L’ocytocine permet d’initier le travail (les contractions jusqu’à l’expulsion de l’enfant) au moment de l’accouchement.
• Les hormones thyroïdiennes ont une action sur quasiment tous les viscères et sur l’ensemble de fonctionnements de l’organisme. • L’adrénaline, bien connue du grand public, possède la capacité de libérer du glucose à l’intérieur du sang, entre autres. • Le cortisol est une hormone moins connue. Elle possède la capacité d’agir sur le métabolisme du glucide c’est-à-dire l’utilisation du sucre par l’organisme, sur celui des protéines et des corps gras (lipides). Le cortisol est un anti-inflammatoire puissant qui contrôle l’excitabilité du système nerveux et qui possède des capacités antiallergiques.• L’insuline, comme nous l’avons signalé précédemment, permet de contrôler le niveau de sucre dans le sang